Was ist Kollagen und woraus besteht es? – neue Erkenntnisse (2021)

kollagen collagenDein Körper kann ohne das Protein Kollagen nicht funktionieren. Kollagen (auch Collagen geschrieben) sorgt für feste Knochen, kräftiges Bindegewebe und glatte Haut ohne Falten – kein Wunder, dass viele Produkte mit Kollagen werben. Doch was ist Kollagen genau? Welche Aminosäuren enthält das Strukturprotein und warum brauchst du gleichzeitig Vitamin C?

Hier findest du Antworten.

Was ist Kollagen?

Bei Kollagen handelt es sich um eine ganze Familie verschiedener Proteine, die 28 verschiedene Arten umfasst (1). Diese Proteintypen werden mit römischen Ziffern benannt. In allen Säugetieren kommen Kollagen-Proteine am häufigsten vor und stellen rund ein Drittel der gesamten Eiweißmenge. Kollagen (internationale Schreibweise Collagen) gibt dem Gewebe in deinem Körper Struktur. Deshalb wird es häufig auch Strukturprotein genannt (2).

Knochen, Knorpel, Bindegewebe: Es gibt keinen Teil in deinem Körper, der ohne Kollagen auskommt. Abhängig von seiner chemischen Struktur kann Kollagen ganz unterschiedliche Eigenschaften annehmen. Es macht Knorpel druckfest, Sehnen zugfest und Haut widerstandsfähig (3).Kollagen vom Typ I kommt in deinem Körper am häufigsten vor.

Hier ist eine grobe Übersicht, wo welche Art von Kollagen am häufigsten zu finden ist (4):

  • Kollagen Typ I: Haut, Sehnen, Knochen, Dentin (Zahnbein), Faszien, Gefäße, innere Organe
  • Kollagen Typ II: Knorpel, Glaskörper des Auges
  • Kollagen Typ III: Haut, Uterus, Blutgefäßen
  • Kollagen Typ IV: in Nieren-Glomeruli (Filterkörperchen), Augenlinse, Zellmembran von Haut- und Gefäßzellen
  • Kollagen Typ V: Zellmembran von Muskelzellen

Aufbau von Kollagen

Die 28 verschiedenen Typen von Kollagen teilen ein gemeinsames Merkmal. Sie enthalten eine sogenannte Tripelhelix: 3 lange Stränge von Aminosäuren sind spiralförmig umeinander herumgewickelt. Diese Stränge, sogenannte Alpha-Ketten, bestehen aus bis zu über 3000 Aminosäuren (5). Man nennt die Alpha-Ketten auch Polypeptide – die Bestandteile von Kollagen.

Fibroblasten, spezialisierte Zellen im Bindegewebe, bilden Kollagen (6). Sie sorgen für den Aufbau der extrazellulären Matrix. Das ist der Zwischenraum zwischen den einzelnen Zellen. Hier klinken sich die Kollagenfasern ein wie die Sprossen eines Gerüsts und stabilisieren das Gewebe (7).

Bei Kollagen vom Typ I macht diese Tripelhelix 96 Prozent aus, bei Kollagen XII nur 10 Prozent. Diese dreifach ineinander verzwirbelten Ketten bestehen zum größten Teil aus den Aminosäuren Glycin, Prolin und Hydroxyprolin (8). Man nennt die Tripelhelix auch Tropokollagen-Einheit.

Zwischen den einzelnen Aminosäuren gibt es Querverbindungen aus Wasserstoff. Sie stabilisieren die Tripelhelix zusätzlich. Deshalb kann Kollagen in Knorpeln enormen Druck aushalten. Wichtig für die Stabilität von Kollagen ist auch die Aminosäure Glycin. Sie ist so klein, dass sie die Lücken zwischen größeren Aminosäuren in Tropokollagen-Einheiten perfekt ausfüllt. Das erlaubt es, die Alpha-Ketten dicht zu verzwirbeln (9).

Mehrere Tropokollagen-Einheiten verbinden sich zu Kollagenfibrillen (10). Das sind dünne Fasern von Kollagen. Gemeinsam formen Kollagenfibrillen dann stabile Kollagenfasern, die in der extrazellulären Matrix ihre Stützfunktion entfalten. Im Prinzip kannst du dir Kollagenfasern wie Stahlkabel vorstellen. In der extrazellulären Matrix formt es ein Gerüst um die Zellen herum, das diese schützt.

Geschichte von Kollagen

Diese Strukturproteine dürften zu den ältesten Substanzen auf unserem Planeten zählen. Schwämme bilden seit Milliarden von Jahren Kollagen, um in den Ozeanen unseres Planeten zu überleben (11). Diese Vielzeller zählen zu den ältesten Lebewesen der Erde und werden offiziell als Tiere eingestuft. Das älteste Exemplar wurde in 1,8 Milliarden altem Sedimentgestein gefunden (12).

Auch im Bindegewebe von versteinerten Knochen fanden Wissenschaftler bereits Kollagen. In einem 68 Millionen Jahre alten Tyrannosaurus rex ließ sich intaktes Kollagen vom Typ I nachweisen (13).

Die bindenden Eigenschaften von Kollagen schätzten vermutlich bereits die alten Ägypter, denn sie verleimten damit Möbelstücke. Griechen verliehen Kollagen den Namen. Der Römer Plinius der Ältere beschreibt in seiner Naturgeschichte die Herstellung (14). Interessanterweise begann man zu dieser Zeit bereits, die Struktur bildenden Eigenschaften von Kollagen für die Wundheilung zu verwenden (15).

Doch die klebenden und gelierenden Qualitäten dieser Proteine standen in den folgenden Jahrhunderten eindeutig im Vordergrund. Im Mittelalter gewann man Gelatine für kulinarische Gerichte durch das Auskochen von Schweineohren und –füßen. Der erste Celebrity-Chef, der Franzose Marie-Antoine Carême, war ein Fan von Aspik in allen Variationen. Der industriellen Revolution verdanken wir die Massenanfertigung von Gelatine in Form von getrockneten Streifen (16).

Die ersten Cremes mit Rinderkollagen kamen bereits in den 50-er Jahren auf den Markt. Das Wissen über die Wirkung von Kollagen beruhte damals in erster Linie auf Erfahrungswerten. Doch die Wissenschaft holte rasch auf.

1969 entdeckten die US-amerikanischen Forscher Edward Miller und Victor Matukas Kollagen vom Typ II in Hühnerknorpeln (17). Damit begann die wissenschaftliche Erforschung  von Kollagen. Forscher erkannten, dass Kollagen für Gelenke, Knochen und Zähne unentbehrlich ist (18-20).

Aus dem Jahr 2001 stammt eine bahnbrechende Studie, die sich mit der genauen Struktur und Beschaffenheit von Kollagen in der Netzhaut des Auges beschäftigt (21). Seit der Jahrtausendwende wird auch die Bedeutung von Kollagen in der Ernährung intensiv untersucht (22). Etwa zur gleichen Zeit entdeckte die Kosmetik Industrie die Anti-Aging-Effekte von Kollagen (23).

Kosmetik mit Kollagen?

Heute gibt es eine fast unübersehbare Vielfalt von Produkten mit Kollagen. Neben Trinkampullen, Pulvern und Kapseln werben viele Kosmetikprodukte mit dem Inhaltsstoff Kollagen. Gesichtsmasken, Serum, Augenpads, Hydrogel, Handcreme: Kollagen gilt als das Wundermittel für Anti-Aging bei Kosmetikprodukten.

Allerdings bleibt fraglich, ob die äußere Anwendung von Kollagen viel bewirken kann. Die Haut ist die Schutzhülle deines Körpers und hat eine natürliche Barrierefunktion. Das bedeutet: Sie lässt so wenig wie möglich durch.

In einem Tierversuch fanden chinesische Wissenschaftler heraus, dass rund 8 Prozent von aufgetragenem Kollagen die Haut durchdringen können (24). Koreanische Wissenschaftler kamen zu dem Schluss, dass Kollagen vom Typ I komplett in der Oberhaut hängen bleibt (25). Das heißt, es kann nicht bis in die extrazelluläre Matrix vordringen, wo es für die Linderung von Falten eigentlich gebraucht wird.

Dennoch kannst du Kollagen für Anti-Aging nutzen. Das empfiehlt sich sogar, denn der Körper beginnt bereits ab dem zweiten Lebensjahrzehnt weniger Kollagen zu bilden (26-27). Grund dafür sind die sogenannten Wachstumsfaktoren, Signalstoffe, die mit zunehmendem Alter immer schwerfälliger werden (28). Zudem ist das körpereigene Kollagen bei Senioren nicht mehr so gut wie in jungen Jahren. Die Fasern sind häufig brüchig und zersplittert und stützen deshalb das Gewebe nicht mehr so gut (29).

Idealerweise baust du reichlich hochwertiges Kollagen in deinen Speisplan ein – als Knochenbrühe, als Kollagenpulver oder durch Speisen mit viel Gelatine und Aspik. Bereits 2,5 bis 10 Gramm pro Tag können einen deutlichen Effekt bewirken. Die Kollagendichte in Haut und Haaren verbessert sich. Die Haut wird elastischer und kann Feuchtigkeit länger halten. Studien zeigen, dass du für diese Effekte mindestens vier Wochen lang Kollagen einnehmen musst, besser länger (30-31).

Was fördert den Aufbau von Kollagen?

Dein Körper braucht neben den Aminosäuren Vitamin C, um Kollagen zu bilden. Dieses Vitamin aktiviert die Enzyme des Stoffwechsels, die für die Herstellung von Kollagen verantwortlich sind (32). Falls Vitamin C nicht ausreichend vorhanden ist, kann dein Körper die Aminosäure Hydroxyprolin nicht stabil in der Tripelhelix verankern (33). In diesem Fall sind die Tropokollagen-Einheiten instabil und zerfallen schnell.

Tipp: Wenn du Lebensmittel, Kollagenpulver oder Knochenbrühe verzehrst, solltest du gleichzeitig Vitamin C zu dir nehmen. Das gibt der Kollagenbildung einen richtigen Boost.

kollagen collagen

Gelatine, Kollagen-Hydrolysat, Hyaluronsäure, Elastin

Oft lesen wir Begriffe, die einander ähneln oder die gemeinsam auftauchen. Hier erfährst du, was sich hinter einzelnen Bezeichnungen verbirgt.

Gelatine

Hitze zerstört die Struktur der Tropokollagen-Einheiten ebenso wie Säuren, aber auch Basen haben diese Wirkung. Aus diesem Grund enthalten Rezepte für Knochenbrühe immer saure Zutaten wie Apfelessig oder Tomaten. Werden kollagenhaltige Substanzen wie Knochen, Knorpel oder Sehnen gekocht, lösen sich die Verbindungen zwischen der Tripelhelix. Übrig bleiben einzelne Alpha-Ketten, die Kollagenpeptide.

Wenn sie abkühlen, gelieren sie. Wie genau sich die Gelatine verhält, hängt von der Quelle des Kollagens ab. Auch die Temperatur, die Kochzeit und der pH-Wert der Flüssigkeit spielen eine Rolle.

Kollagen-Hydrolysat

Diese Substanz entsteht, wenn die gewonnene Gelatine durch Enzyme weiter abgebaut wird. Übrig bleibt ein weißliches Pulver, das wir als Proteinpulver kennen. Es lässt sich problemlos in Flüssigkeit lösen. Kollagen-Hydrolysat wird häufig in Nahrungsergänzungsmitteln verwendet. Es hilft, Gelenke oder die Haut gesund zu erhalten (34).

Hyaluronsäure

Die extrazelluläre Matrix umgibt die Zellen im Bindegewebe. Hier sind die Proteine Kollagen und Elastin in ein Gel eingebettet, das aus Proteoglykanen und Polysacchariden besteht (35). Eines dieser Polysaccharide ist Hyaluronsäure, eine lange Kette von Zuckermolekülen (36).

In der Haut verbindet sich Hyaluronsäure mit Wasser. Es hat die Fähigkeit, die Haut von innen herauf aufzupolstern und so Falten zu verringern (37). In Gelenken trägt Hyaluronsäure zu der Synovia (Gelenkschmiere) bei (38). Wichtig ist Hyaluronsäure auch für die Versorgung der Augen mit Flüssigkeit (39).

Elastin

Bei diesem Protein ist der Name Programm, wie auch bei Kollagen. Elastin hält die extrazelluläre Matrix geschmeidig und elastisch. Selbst nach einer Streckung kann sich dieses Protein wieder rasch zusammenziehen (40). Elastin kommt nicht nur in der Haut vor, sondern auch in Blutgefäßen, in der Lunge und in Sehnen.

Gretchenfrage: Gibt es pflanzliches Kollagen?

Bei Kollagen handelt es sich um tierische Proteine. Die Antwort auf diese Frage ist also ein klares Nein. Vegetarier und Veganer sollten deshalb darauf achten, eine Vielfalt pflanzlicher Aminosäuren zu sich zu nehmen. Daraus kann der Stoffwechsel ausreichend Kollagen bilden.

Folgende Lebensmittel enthalten wichtige Aminosäuren für Kollagen:

  • Sesam-, Mohn- und Hanfsamen
  • Sonnenblumenkerne
  • Erdnüsse
  • Hefeflocken

Diese Lebensmittel helfen bei der Bildung von Kollagen:

  • Sanddorn und Sanddornsaft
  • Hagebutten und Hagebuttenpulver
  • Baobabpulver
  • Brennessel- und Brennesselsamen
  • Zitrusfrüchte
  • Rote und gelbe Paprika

Vitalpilze wie Mandelpilz, Shiitake, Igelstachelbart oder Judasohr können ebenfalls die Kollagenproduktion ankurbeln (41).

Mehr zu den Funktionen von Kollagen erfährst du übrigens in unseren Artikeln:

(1) Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan 1;3(1):a004978. doi: 10.1101/cshperspect.a004978. PMID: 21421911; PMCID: PMC3003457. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3003457/)

(2) Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-58. doi: 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833. PMID: 19344236; PMCID: PMC2846778. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2846778/)

(3) Kadler KE, Baldock C, Bella J, Boot-Handford RP. Collagens at a glance. J Cell Sci. 2007 Jun 15;120(Pt 12):1955-8. doi: 10.1242/jcs.03453. PMID: 17550969. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17550969/)

(4) Arseni L, Lombardi A, Orioli D. From Structure to Phenotype: Impact of Collagen Alterations on Human Health. Int J Mol Sci. 2018 May 8;19(5):1407. doi: 10.3390/ijms19051407. PMID: 29738498; PMCID: PMC5983607. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5983607/)

(5) Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010 Jan;339(1):247-57. doi: 10.1007/s00441-009-0844-4. Epub 2009 Aug 20. PMID: 19693541; PMCID: PMC2997103. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19693541/)

(6) Wu M, Cronin K, Crane JS. Biochemistry, Collagen Synthesis. [Updated 2020 Sep 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2020 Jan-. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK507709/)

(7) Frantz C, Stewart KM, Weaver VM. The extracellular matrix at a glance. J Cell Sci. 2010 Dec 15;123(Pt 24):4195-200. doi: 10.1242/jcs.023820. PMID: 21123617; PMCID: PMC2995612. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2995612/)

(8) Li P, Wu G. Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino Acids. 2018 Jan;50(1):29-38. doi: 10.1007/s00726-017-2490-6. Epub 2017 Sep 20. PMID: 28929384. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28929384/)

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(11) Ehrlich H, Wysokowski M, Żółtowska-Aksamitowska S, Petrenko I, Jesionowski T. Collagens of Poriferan Origin. Mar Drugs. 2018 Mar 3;16(3):79. doi: 10.3390/md16030079. PMID: 29510493; PMCID: PMC5867623. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5867623/

(12) Nichols S, Wörheide G. Sponges: new views of old animals. Integr Comp Biol. 2005 Apr;45(2):333-4. doi: 10.1093/icb/45.2.333. PMID: 21676777. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21676777/)

(13) Schweitzer MH, Suo Z, Avci R, et al. Analyses of soft tissue from Tyrannosaurus rex suggest the presence of protein. Science. 2007;316(5822):277-280. doi:10.1126/science.1138709 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17431179/)

(14) https://de.wikipedia.org/wiki/Glutinleim

(15) Meyer M. Processing of collagen based biomaterials and the resulting materials properties. Biomed Eng Online. 2019 Mar 18;18(1):24. doi: 10.1186/s12938-019-0647-0. PMID: 30885217; PMCID: PMC6423854. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6423854/)

(16) https://www.history.com/news/jiggle-it-the-history-of-gelatins-aspics-and-jellies

(17) Miller EJ, Matukas VJ. Chick cartilage collagen: a new type of alpha 1 chain not present in bone or skin of the species. Proc Natl Acad Sci U S A. 1969 Dec;64(4):1264-8. doi: 10.1073/pnas.64.4.1264. PMID: 5271750; PMCID: PMC223278. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC223278/)

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Geschrieben von

Kornelia C. Rebel

Wir sind, was wir essen: Unsere Autorin Kornelia glaubt, dass unsere Ernährung die Grundlage für ein glückliches Leben bildet. Ebenso wichtig findet sie Nahrung für den Geist und die Seele. Ihre Erfahrungen, unter anderem mit Ess-Störungen, hat unsere Redakteurin bereits in drei Kochbüchern beeschrieben, die Edouard Cointreau mit dem Gourmand World Cookbook Awards ausgezeichnet hat. Neueste Erkenntnisse der Wissenschaft stellt sie für Brox leicht verständlich dar. Besonders am Herzen liegt ihr dabei, eine positive Einstellung zur menschlichen Existenz zu vermitteln.
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