September 23, 2022
Prolin: Für was ist diese Aminosäure gut?
Prolin: Für was ist diese Aminosäure gut?
Prolin gehört zu den Substanzen, ohne die unser Körper nicht funktionieren könnte. Ungefähr ein Drittel der gesamten Proteinmenge des Menschen besteht aus Kollagen. Kollagenstränge ihrerseits bestehen zu 12 Prozent aus Prolin. Das bedeutet: Unsere Gewebe enthalten große Mengen von Prolin. Was solltest du über diesen Stoff wissen? Hier erfährst du alle wichtigen Informationen.
Inhaltsverzeichnis
Was ist Prolin?
Prolin, auch L-Prolin genannt, ist eine einzigartige Aminosäure. Sie ist die einzige der zwanzig DNA-kodierten Aminosäuren, die eine sekundäre Aminogruppe alpha zur Carboxylgruppe hat (1). Darüber hinaus wurde diese Aminosäure bei ihrer Entdeckung nicht aus Prolin Lebensmitteln isoliert. Stattdessen synthetisierte der deutsche Chemiker Richard Willstätter Prolin im Jahr 1900 (2).
Prolin ist eine proteinogene Aminosäure (3). Das bedeutet: Unser Stoffwechsel braucht diese Substanz, um Proteine zu bilden. Diese Aminosäure hat eine ungewöhnlich starre Struktur, die zudem einen deutlichen Knick aufweist (4).
Die besondere Gestalt von Prolin verleiht ihm ungewöhnliche Eigenschaften. Unter anderem ist diese Aminosäure in der Form L-Prolin stark bei den Transportproteinen in den Zellmembranen vertreten (5). Diese haben meist die Form einer Alpha-Helix, denen Prolin durch seinen Knick eine Krümmung verpasst (6). Diese architektonische Besonderheit auf molekularer Ebene scheint Prolin besonders flexibel zu machen.
Wichtig für den Stoffwechsel
Diese Aminosäure übt zahlreiche Funktionen im menschlichen Stoffwechsel aus. Sie ist am Zellwachstum ebenso beteiligt wie an der Faltung von Proteinen, denen sie Stabilität verleiht (7). Darüber hinaus brauchen Zellen Prolin, um Adenosintriphosphat aus Glukose herzustellen – die Art von Energie, die Zellen verwenden können (8).
Das steht im Widerspruch zu seiner Eigenschaft als Helixbrecher. Bei wasserlöslichen Proteinen kann Prolin die Helixformen der Aminosäurenstränge auflösen (9). Wissenschaftler bezeichnen deshalb den Prolin-Stoffwechsel als einzigartig.
Unter anderem ist diese Aminosäure daran beteiligt, Enzyme bei verschiedenen Stressreaktionen zu bilden, beispielsweise bei Entzündungen (10). Tierversuche haben gezeigt, dass Prolin die antioxidativen Enzymreaktionen im Gehirn verstärken kann (11). Zudem ist die Aminosäure wichtig für die Wundheilung (12).
Prolin in Kollagen
Nach der Aminosäure Glycin ist Prolin (und gleichzeitig sein Stoffwechselprodukt Hydroxyprolin) der zweithäufigste Baustein in Kollagen. In jedem Gewebe deines Körpers steckt dadurch Prolin. Tatsächlich handelt es sich bei Kollagen um einen Sammelbegriff, der 28 verschiedene Arten umfasst (13).
Die einzelnen Kollagentypen unterscheiden sich in ihren mechanischen Eigenschaften. So macht Kollagen Knorpel druckfest, Knochen hart und Haut elastisch.
Um Kollagen zu bilden, reihen Fibroblasten Hunderte von Aminosäuren aneinander (14). Fibroblasten sind spezialisierte Zellen des Bindegewebes. Die von ihnen gebildeten Alpha-Ketten oder Polypeptide bilden die Basis von Tropokollagen-Einheiten, die aus 3 Alpha-Ketten bestehen (15). Diesen Einheiten verleiht Prolin durch seine starre Struktur Stabilität (16).
Eine gute Versorgung mit Prolin ist also wichtig, damit der Stoffwechsel stabile Kollagenfasern bilden kann. Dafür fügt er mehrere Tropokollagen-Einheiten zusammen.
Besonders wichtig ist eine ausreichende Aufnahme von Prolin mit zunehmendem Alter. Bereits ab dem Alter von 20 Jahren nimmt die Kollagensynthese im menschlichen Körper ab (17-18). Ein Grund dafür sind die Wachstumsfaktoren, Botenstoffe auf der Ebene der Zellen. Sie treiben die Zellerneuerung voran, werden aber mit den Jahren immer weniger aktiv (19).
Dein Stoffwechsel kann das nicht-essentielle Prolin aus den Aminosäuren Glutamin, Glutamat, Arginin und Ornithin selbst bilden (20). Doch mit zunehmendem Alter klappt auch die Proteinbildung, Fachausdruck Proteostase, nicht mehr so gut (21).
Knochenbrühe: Das Prolin Lebensmittel
Unsere Knochenbrühen liefern dir eine Fülle von Kollagenpeptiden, die reich an Prolin sind. Deine Verdauung kann diese gelösten Bestandteile von Kollagen leicht aufnehmen und deinem Stoffwechsel zur Verfügung stellen. Auch unser natürliches Kollagenpulver enthält reichlich Prolin und andere Bausteine für die Kollagensynthese.
Deine Gesundheit und Prolin: 6 Wirkungen
Die einzigartige chemische Struktur von Prolin ermöglicht es dem Stoffwechsel, diese Aminosäure vielfältig zu verwenden. Weil sie an der Bildung von Proteinen beteiligt ist, mischt sie bei allen Bereichen des Stoffwechsels mit. Alle Immunzellen, alle Enzyme und alle Botenstoffe bestehen aus Proteinen (22-24). Das verdeutlicht, warum eine einzelne Aminosäure so unterschiedliche Effekte haben kann.
Prolin Wirkung Nummer 1: Stärkt die Haut
Als Bestandteil von Kollagen verleiht Prolin der Haut Festigkeit und Struktur. Darüber hinaus sind an Prolin reiche Proteine daran beteiligt, verhornte Zellhüllen zu bilden (25). Diese formen einen wichtigen Bestandteil der natürlichen Hautschutzbarriere, die die Haut vor Feuchtigkeitsverlust und Schadstoffen aus der Umwelt schützt.
Als Bestandteil von Kollagen kann Prolin zudem das Erscheinungsbild von Cellulite verbessern (26). Laborversuche haben gezeigt, dass Prolin in Fibroblasten die Bildung von Hyaluronsäure verstärkt (27). Hyaluronsäure bindet Feuchtigkeit in der Haut und hilft so, Fältchen aufzupolstern (28).
Prolin Wirkung Nummer 2: Beschleunigt Wundheilung
Diese Aminosäure ist an allen 3 Phasen der sogenannten Wundheilungskaskade beteiligt (29). Sie stimuliert die Zellmigration und trägt zur Bildung von neuem Gewebe bei. In der Gewebeflüssigkeit von Wunden ist die Menge von Prolin 50 Prozent größer als im Blutplasma.
Dass Prolin die Wundheilung enorm beschleunigen kann, bestätigen bisher nur Tierversuche (30). Eine 2021 veröffentlichte Studie mit 30 Teilnehmern zeigt, dass Prolin in Kombination mit Zink, Selen sowie Vitamin A, C und E bei schwer heilenden Wunden Besserung bringt (31).
Prolin Wirkung Nummer 3: Unterstützt die Verdauung
Kollagenpeptide unterstützen eine gesunde Verdauung und können auch die Symptome des Leaky-Gut-Syndroms verbessern (32). Als stabilisierendes Element von Kollagen ist Prolin zudem wichtig, um das Gewebe der Darmwand zu stärken.
Beispielsweise hat sich in Tierversuchen gezeigt, dass Proteine reich an Prolin die Darmwand vor Strahlenschäden bei Krebsbehandlungen schützen können (33). Proteine mit viel Prolin können zudem helfen, bestimmte grampositive Bakterien wie Listerien zu vernichten. Sie schaffen das, indem sie die Zellmembranen der Bakterien zerstören (34).
Prolin Wirkung Nummer 4: Lindert Gelenkschmerzen
Als Bestandteil von Kollagen trägt Prolin wesentlich dazu bei, unsere Gelenke gesund zu halten. Das ist vor allem für ältere Menschen wichtig, die häufig unter Arthrosen oder Osteoporose leiden. Kollagen gilt als ein sicheres Nahrungsergänzungsmittel, das zur Bildung von Knorpeln beitragen kann (35). Zudem hat sich gezeigt, dass gelöste Kollagenpeptide mit reichlich Prolin vom Körper gut aufgenommen werden und so Gelenkschmerzen lindern können (36).
Prolin Wirkung Nummer 5: Verringert oxidativen Stress
Prolin kann in den Zellen dazu beitragen, oxidativen Stress zu verringern. Diese Wirkung erzielt es, indem es das körpereigene Antioxidans Glutathion unterstützt (37). In Laborversuchen hat sich außerdem gezeigt, dass Prolin die Widerstandsfähigkeit von Zellen gegen oxidativen Stress verstärkt (38).
Prolin Wirkung Nummer 6: Gut fürs Herz
Die Zellen des Herzmuskels (Kardiomyozyten) brauchen ausreichend Prolin, um gut zu funktionieren. Nur wenn der Körper gut mit dieser Aminosäure versorgt wird, können die Kardiomyozyten genügend Glukose vom Blut in Adenosintriphosphat umwandeln (39).
Gleichzeitig trägt Prolin dazu bei, diese Zellen vor freien Radikalen zu schützen. Diese Wirkung scheint auch verantwortlich dafür zu sein, dass Prolin nach einem Herzinfarkt die Regeneration des Herzmuskels unterstützt (40).
Prolin in Lebensmitteln
Die Aminosäure Prolin ist in zahlreichen Lebensmitteln enthalten, zum Beispiel Knochenbrühe.
Hier ist eine Liste von Prolin Lebensmitteln, die Mengenangaben beziehen sich jeweils auf 100 g:
Emmentaler 3.671 mg
Edamer 2.910 mg
Tilsiter 2.842 mg
Appenzeller 2.760 mg
Brie 2.610 mg
Camembert 2.160 mg
Dinkelmehl 1.740 mg
Weizenmehl, Type 1050 1.610 mg
Pasta 1.490 mg
Erdnüsse 1.430 mg
Frischkäse 1.340 mg
Schweineleber 1.320 mg
Roastbeef 1.240 mg
Schweinefilet 1.210 mg
Rinderfilet 1.170 mg
Kochschinken 1.150 mg
Hirse 1.090 mg
Schweinefleisch 1.070 mg
Brathuhn 1.050 mg
Weizenvollkornbrot 990 mg
Walnüsse 898 mg
Roggenvollkornbrot 840 mg
Prolin: Brauche ich diese Aminosäure als Nahrungsergänzung?
Jeder Mensch braucht Tag für Tag eine Vielzahl von Nährstoffen, die er mit der Ernährung aufnehmen muss. Als nicht-essentielle Aminosäure könnte der menschliche Stoffwechsel Prolin jedoch selbst bilden. Dennoch empfiehlt es sich, auf eine gute Versorgung mit dieser Aminosäure zu achten. Bereits ab dem Alter von 20 Jahren geht es mit der Kollagenbildung und damit der Synthese von Proteinen bergab.
Wenn du deinem Stoffwechsel reichlich Aminosäuren wie Prolin zur Verfügung stellst, nimmst du ihm damit Arbeit ab. Allerdings ist fraglich, ob du eine spezielle Nahrungsergänzung nur mit Prolin benötigst. Das dürfte nur in Extremsituationen nützlich sein – etwa wenn du unter einer Hautkrankheit leidest, eine große Verletzung heilen musst oder gerade einen Herzinfarkt hattest. Für die meisten Menschen dürfte eine gute Versorgung mit Kollagen ausreichen, beispielsweise durch Knochenbrühe oder auch durch Kollagenpulver.
(1) National Center for Biotechnology Information. PubChem Compound Summary for CID 145742, Proline. (https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/Proline)
(2) Bojarska J, Remko M, Breza M, Madura I, Fruziński A, Wolf WM. A Proline-Based Tectons and Supramolecular Synthons for Drug Design 2.0: A Case Study of ACEI. Pharmaceuticals. 2020; 13(11):338. https://doi.org/10.3390/ph13110338
(3) Behre J, Voigt R, Althöfer I, Schuster S. On the evolutionary significance of the size and planarity of the proline ring. Naturwissenschaften. 2012 Oct;99(10):789-99. doi: 10.1007/s00114-012-0960-y. Epub 2012 Sep 15. PMID: 22983549. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22983549/)
(4) Morgan AA, Rubenstein E. Proline: the distribution, frequency, positioning, and common functional roles of proline and polyproline sequences in the human proteome. PLoS One. 2013;8(1):e53785. doi: 10.1371/journal.pone.0053785. Epub 2013 Jan 25. PMID: 23372670; PMCID: PMC3556072. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23372670/)
(5) Brandsch M. Transport of L-proline, L-proline-containing peptides and related drugs at mammalian epithelial cell membranes. Amino Acids. 2006 Sep;31(2):119-36. doi: 10.1007/s00726-006-0307-0. Epub 2006 Apr 20. PMID: 16622594. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16622594/)
(6) Sankararamakrishnan R, Vishveshwara S. Characterization of proline-containing alpha-helix (helix F model of bacteriorhodopsin) by molecular dynamics studies. Proteins. 1993 Jan;15(1):26-41. doi: 10.1002/prot.340150105. PMID: 8451238. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8451238/)
(7) Liu LK, Becker DF, Tanner JJ. Structure, function, and mechanism of proline utilization A (PutA). Arch Biochem Biophys. 2017 Oct 15;632:142-157. doi: 10.1016/j.abb.2017.07.005. Epub 2017 Jul 14. PMID: 28712849; PMCID: PMC5650515. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28712849/)
(8) Vettore LA, Westbrook RL, Tennant DA. Proline metabolism and redox; maintaining a balance in health and disease. Amino Acids. 2021 Dec;53(12):1779-1788. doi: 10.1007/s00726-021-03051-2. Epub 2021 Jul 22. PMID: 34291343; PMCID: PMC8651533. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34291343/)
(9) Lu H, Marti T, Booth PJ. Proline residues in transmembrane alpha helices affect the folding of bacteriorhodopsin. J Mol Biol. 2001 Apr 27;308(2):437-46. doi: 10.1006/jmbi.2001.4605. PMID: 11327778. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11327778/)
(10) Phang JM, Pandhare J, Liu Y. The metabolism of proline as microenvironmental stress substrate. J Nutr. 2008 Oct;138(10):2008S-2015S. doi: 10.1093/jn/138.10.2008S. PMID: 18806116; PMCID: PMC2692276. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18806116/)
(11) Zabłocka A, Janusz M. Effect of the proline-rich polypeptide complex/colostrinin™ on the enzymatic antioxidant system. Arch Immunol Ther Exp (Warsz). 2012 Oct;60(5):383-90. doi: 10.1007/s00005-012-0187-9. Epub 2012 Aug 28. PMID: 22926288. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22926288/)
(12) Wu G, Bazer FW, Burghardt RC, Johnson GA, Kim SW, Knabe DA, Li P, Li X, McKnight JR, Satterfield MC, Spencer TE. Proline and hydroxyproline metabolism: implications for animal and human nutrition. Amino Acids. 2011 Apr;40(4):1053-63. doi: 10.1007/s00726-010-0715-z. Epub 2010 Aug 10. PMID: 20697752; PMCID: PMC3773366. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20697752/)
(13) Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan 1;3(1):a004978. doi: 10.1101/cshperspect.a004978. PMID: 21421911; PMCID: PMC3003457. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3003457/)
(14) Wu M, Cronin K, Crane JS. Biochemistry, Collagen Synthesis. [Updated 2020 Sep 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2020 Jan-. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK507709/)
(15) Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Molecular Cell Biology. 4th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Section 22.3, Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/)
(16) Krane SM. The importance of proline residues in the structure, stability and susceptibility to proteolytic degradation of collagens. Amino Acids. 2008 Nov;35(4):703-10. doi: 10.1007/s00726-008-0073-2. Epub 2008 Apr 23. PMID: 18431533. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18431533/)
(17) Varani J, Dame MK, Rittie L, et al. Decreased collagen production in chronologically aged skin: roles of age-dependent alteration in fibroblast function and defective mechanical stimulation. Am J Pathol. 2006;168(6):1861-1868. doi:10.2353/ajpath.2006.051302 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16723701/)
(18) Dumas M, Chaudagne C, Bonté F, Meybeck A. In vitro biosynthesis of type I and III collagens by human dermal fibroblasts from donors of increasing age. Mech Ageing Dev. 1994;73(3):179-187. doi:10.1016/0047-6374(94)90050-7 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8057688/)
(19) Quan T, Shao Y, He T, Voorhees JJ, Fisher GJ. Reduced expression of connective tissue growth factor (CTGF/CCN2) mediates collagen loss in chronologically aged human skin. J Invest Dermatol. 2010;130(2):415-424. doi:10.1038/jid.2009.224 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19641518/)
(20) Wu G, Bazer FW, Datta S, Johnson GA, Li P, Satterfield MC, Spencer TE. Proline metabolism in the conceptus: implications for fetal growth and development. Amino Acids. 2008 Nov;35(4):691-702. doi: 10.1007/s00726-008-0052-7. Epub 2008 Mar 11. PMID: 18330497. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18330497/)
(21) Kaushik S, Cuervo AM. Proteostasis and aging. Nat Med. 2015 Dec;21(12):1406-15. doi: 10.1038/nm.4001. PMID: 26646497. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26646497/)
(22) Lewis T, Stone WL. Biochemistry, Proteins Enzymes. 2021 May 4. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2021 Jan–. PMID: 32119368. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32119368/)
(23) Li P, Yin YL, Li D, Kim SW, Wu G. Amino acids and immune function. Br J Nutr. 2007 Aug;98(2):237-52. doi: 10.1017/S000711450769936X. Epub 2007 Apr 3. PMID: 17403271. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17403271/)
(24) Fernstrom JD. Dietary amino acids and brain function. J Am Diet Assoc. 1994 Jan;94(1):71-7. doi: 10.1016/0002-8223(94)92045-1. PMID: 7903674. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7903674/)
(25) De Heller-Milev M, Huber M, Panizzon R, Hohl D. Expression of small proline rich proteins in neoplastic and inflammatory skin diseases. Br J Dermatol. 2000 Oct;143(4):733-40. doi: 10.1046/j.1365-2133.2000.03768.x. PMID: 11069449. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11069449/)
(26) Schunck M, Zague V, Oesser S, Proksch E. Dietary Supplementation with Specific Collagen Peptides Has a Body Mass Index-Dependent Beneficial Effect on Cellulite Morphology. J Med Food. 2015 Dec;18(12):1340-8. doi: 10.1089/jmf.2015.0022. Epub 2015 Nov 12. PMID: 26561784; PMCID: PMC4685482. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26561784/)
(27) Ohara H, Ichikawa S, Matsumoto H, Akiyama M, Fujimoto N, Kobayashi T, Tajima S. Collagen-derived dipeptide, proline-hydroxyproline, stimulates cell proliferation and hyaluronic acid synthesis in cultured human dermal fibroblasts. J Dermatol. 2010 Apr;37(4):330-8. doi: 10.1111/j.1346-8138.2010.00827.x. PMID: 20507402. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20507402/)
(28) Hsu TF, Su ZR, Hsieh YH, Wang MF, Oe M, Matsuoka R, Masuda Y. Oral Hyaluronan Relieves Wrinkles and Improves Dry Skin: A 12-Week Double-Blinded, Placebo-Controlled Study. Nutrients. 2021 Jun 28;13(7):2220. doi: 10.3390/nu13072220. PMID: 34203487; PMCID: PMC8308347. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34203487/)
(29) Barbul A. Proline precursors to sustain Mammalian collagen synthesis. J Nutr. 2008 Oct;138(10):2021S-2024S. doi: 10.1093/jn/138.10.2021S. PMID: 18806118. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18806118/)
(30) Ponrasu T, Jamuna S, Mathew A, Madhukumar KN, Ganeshkumar M, Iyappan K, Suguna L. Efficacy of L-proline administration on the early responses during cutaneous wound healing in rats. Amino Acids. 2013 Jul;45(1):179-89. doi: 10.1007/s00726-013-1486-0. Epub 2013 Mar 19. PMID: 23508578. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23508578/)
(31) Mehl AA, Damião AO, Viana SD, Andretta CP. Hard-to-heal wounds: a randomised trial of an oral proline-containing supplement to aid repair. J Wound Care. 2021 Jan 2;30(1):26-31. doi: 10.12968/jowc.2021.30.1.26. PMID: 33439085. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33439085/)
(32) Chen Q, Chen O, Martins IM, Hou H, Zhao X, Blumberg JB, Li B. Collagen peptides ameliorate intestinal epithelial barrier dysfunction in immunostimulatory Caco-2 cell monolayers via enhancing tight junctions. Food Funct. 2017 Mar 22;8(3):1144-1151. doi: 10.1039/c6fo01347c. PMID: 28174772. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28174772/)
(33) Wolfarth AA, Liu X, Darby TM, Boyer DJ, Spizman JB, Owens JA, Chandrasekharan B, Naudin CR, Hanley KZ, Robinson BS, Ortlund EA, Jones RM, Neish AS. Proline-Rich Acidic Protein 1 (PRAP1) Protects the Gastrointestinal Epithelium From Irradiation-Induced Apoptosis. Cell Mol Gastroenterol Hepatol. 2020;10(4):713-727. doi: 10.1016/j.jcmgh.2020.06.011. Epub 2020 Jul 3. PMID: 32629119; PMCID: PMC7498829. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32629119/)
(34) Hu Z, Zhang C, Sifuentes-Dominguez L, Zarek CM, Propheter DC, Kuang Z, Wang Y, Pendse M, Ruhn KA, Hassell B, Behrendt CL, Zhang B, Raj P, Harris-Tryon TA, Reese TA, Hooper LV. Small proline-rich protein 2A is a gut bactericidal protein deployed during helminth infection. Science. 2021 Nov 5;374(6568):eabe6723. doi: 10.1126/science.abe6723. Epub 2021 Nov 5. PMID: 34735226. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34735226/)
(35) Moskowitz RW. Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease. Semin Arthritis Rheum. 2000 Oct;30(2):87-99. doi: 10.1053/sarh.2000.9622. PMID: 11071580. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11071580/)
(36) Skov K, Oxfeldt M, Thøgersen R, Hansen M, Bertram HC. Enzymatic Hydrolysis of a Collagen Hydrolysate Enhances Postprandial Absorption Rate-A Randomized Controlled Trial. Nutrients. 2019 May 13;11(5):1064. doi: 10.3390/nu11051064. PMID: 31086034; PMCID: PMC6566347. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31086034/)
(37) Krishnan N, Dickman MB, Becker DF. Proline modulates the intracellular redox environment and protects mammalian cells against oxidative stress. Free Radic Biol Med. 2008 Feb 15;44(4):671-81. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2007.10.054. Epub 2007 Nov 12. PMID: 18036351; PMCID: PMC2268104. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18036351/)
(38) Ham YH, Jason Chan KK, Chan W. Thioproline Serves as an Efficient Antioxidant Protecting Human Cells from Oxidative Stress and Improves Cell Viability. Chem Res Toxicol. 2020 Jul 20;33(7):1815-1821. doi: 10.1021/acs.chemrestox.0c00055. Epub 2020 Apr 30. PMID: 32299210. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32299210/)
(39) Moreira JBN, Wohlwend M, Fenk S, Åmellem I, Flatberg A, Kraljevic J, Marinovic J, Ljubkovic M, Bjørkøy G, Wisløff U. Exercise Reveals Proline Dehydrogenase as a Potential Target in Heart Failure. Prog Cardiovasc Dis. 2019 Mar-Apr;62(2):193-202. doi: 10.1016/j.pcad.2019.03.002. Epub 2019 Mar 10. PMID: 30867130. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30867130/)
(40) Wang J, Xue Z, Lin J, Wang Y, Ying H, Lv Q, Hua C, Wang M, Chen S, Zhou B. Proline improves cardiac remodeling following myocardial infarction and attenuates cardiomyocyte apoptosis via redox regulation. Biochem Pharmacol. 2020 Aug;178:114065. doi: 10.1016/j.bcp.2020.114065. Epub 2020 May 31. PMID: 32492448. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32492448/)