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Welche Kollagentypen stecken in Knochen, Sehnen und Knorpel?
Kollagen ist das Matrix-Protein, das unserem Körper Struktur gibt. Alle Gewebe des Menschen bestehen zu einem großen Teil aus Kollagenfasern. Doch Kollagene sind nicht gleich: Die verschiedenen Kollagentypen bestimmen die Eigenschaften der Kollagenfasern, die Haut und Sehnen elastisch halten, Knochen stärken und Knorpel druckfest machen. Hier findest Du einen Überblick über die verschiedenen Typen von Kollagen und wie Du sie mit der Ernährung aufnehmen kannst. 

Was ist Kollagen und woraus besteht es?

Bei Kollagen handelt es sich um ein Protein mit herausragender Bedeutung für die Matrix des Körpers. Kollagene bestimmen die Struktur unserer Gewebe. Knochen, Sehnen, Knorpel und Bindegewebe bestehen aus Kollagenfasern verschiedener Typen. Kollagen (auch Collagen geschrieben) macht rund ein Drittel der gesamten Menge von Protein im Körper des Menschen aus (1).   

Das Wort Kollagen beschreibt eine Familie von Proteinen, von denen wir 28 verschiedene Arten bekannt sind (2). Über die Hälfte der Kollagene besteht aus drei Aminosäuren (3):  

  • Glycin (33 Prozent) 
  • Prolin (12 Prozent) 
  • Hydroxyprolin (10 Prozent) 

Die genaue Zusammensetzung bestimmt darüber, welche Eigenschaften verschiedene Kollagene aufweisen. Fasern aus Kollagen machen die Haut elastisch, die Sehnen zugfest und die Knorpel extrem widerstandsfähig gegen Druck. In der extrazellulären Matrix zwischen den Zellen von Gewebe wirken Kollagenfasern wie ein stabilisierendes Gerüst (4). 

Welche Kollagentypen sind wichtig für Menschen?

Von den bekannten 28 Kollagentypen sind nur 6 wirklich wichtig für den menschlichen Körper. 

Kollagen Typ I: Dieser Kollagentyp ist mit 90% am häufigsten im menschlichen Körper vertreten. Er besteht zum größten Teil aus den Aminosäuren Glycin, Prolin und Hydroxyprolin. Dieses Kollagen hält die Haut elastisch, stärkt aber auch Sehnen, Faszien und Blutgefäße und stabilisiert zudem Knochen und Zähne (5). Nur in Knorpelgewebe spielt dieser Kollagentyp keine Rolle. 

Kollagen Typ II: Diese Art der Kollagene ist im Knorpel, im Glaskörper des Auges und in Bandscheiben zu finden. Dieser Kollagentyp kann enorme Druckkräfte aushalten und ist besonders wichtig, um Gelenke funktionsfähig zu erhalten (6). Versuche haben gezeigt, dass oral eingenommenes Kollagen Typ II die Entzündungen bei rheumatoider Arthritis in den Gelenken lindern kann (7). 

Kollagen Typ III: Nach Kollagen Typ I ist dieser Kollagentyp im menschlichen Körper am häufigsten vertreten. Große Mengen dieses Kollagens finden sich im Darm, in den Blutgefäßen und in den Muskeln. Darüber hinaus ist es in der Haut und im Uterus vertreten (8). Kollagen Typ III trägt außerdem zum Fettstoffwechsel bei (9). 

Kollagen Typ IV: Dieser eher seltene Kollagentyp ist besonders elastisch und findet sich vor allem in den tiefen Schichten der Haut. Diese Art des Kollagens ist wichtig für die Wundheilung und das Wachsen von Embryos (10). In den Nieren unterstützt es das Filtrieren (11). 

Kollagen Typ V: Dieser Kollagentyp ist wichtig für die Bildung der Kollagenfasern und bestimmt damit wesentlich die Struktur, etwa bei der Matrix der Haare und anderer Gewebearten. Fehlt Kollagen V, kann dies zur Eintrübung der Hornhaut im Auge führen (12). 

Kollagen Typ X: Wie Kollagen Typ V, so hat auch dieser Kollagentyp in erster Linie eine regulierende Funktion bei der Bildung von Knochen und Knorpel. Es ist besonders wichtig bei der Instandhaltung dieser Gewebearten und der Reparatur von Verletzungen (13). 

Wie entsteht Kollagen im Körper?

Die Fibroblasten, Zellen des Bindegewebes, bilden verschiedene Arten der Kollagene (14). Dafür reihen sie lange Stränge von Aminosäuren aneinander. Diese sogenannten Alpha-Ketten können über 1.000 Aminosäuren enthalten und werden auch als Polypeptide bezeichnet (15). 

In den verschiedenen Kollagentypen sind in der Regel drei Alpha-Ketten zu einer dreifachen Helix verzwirbelt. Diese Tripelhelix ist als Tropokollagen-Einheit bekannt. Wasserstoffbindungen tragen dazu bei, diese Struktur wie Brücken zu stabilisieren. Dabei spielt die kleine Größe von Glycin eine wichtige Rolle. Sie füllt die Lücken in diesen Strukturen aus und trägt so zur Stabilität der Tripelhelix bei.  

Das Zusammenfügen von mehreren Tropokollagen-Einheiten ergibt Fibrillen, dünne Kollagenfasern (16). Mehrere Fibrillen gemeinsam erzeugen stabile Fasern aus Kollagen, die verschiedenen Geweben ihre Struktur verleihen können.   

Problem: Nicht ausreichend Kapazität für Glycin 

Unser Körper ist darauf angewiesen, Glycin mit der Nahrung aufzunehmen. Diese Aminosäure ist in Kollagen mit Abstand am häufigsten vertreten. Im Prinzip kann der Stoffwechsel Glycin selbst herstellen. Allerdings benötigt er dafür die Aminosäure Serin. Der Stoffwechsel ist jedoch nicht in der Lage, genug Serin für die ausreichende Versorgung mit Glycin zu verwerten (17). 

Hinweis in eigener Sache: Das lange Kochen von Knochen bei streng kontrollierter Temperatur führt dazu, dass sich das Kollagen im Gewebe in Polypeptide auflöst, Bausteine für Kollagen. Der Darm nimmt diese Polypeptide mit einem hohen Anteil an Glycin leicht auf.  

Aus diesen Bausteinen bildet der Stoffwechsel dann problemlos verschiedene Arten von Kollagen. Unser Kollagenpulver besteht ebenfalls aus leicht verdaulichen Polypeptiden. Wir stellen es her, indem wir neutrale Knochenbrühe trocknen. 

Wichtig: Vitamin C für Kollagenbildung 

Neben reichlich Aminosäuren benötigt unser Stoffwechsel auch Vitamin C für die Kollagensynthese (18). Dieses Vitamin wirkt als ein Kofaktor für die Enzyme, die das Kollagen gemeinsam aufbauen. Enzyme ermöglichen biochemische Reaktionen, indem sie die dafür benötigte Temperatur herabsetzen. 

Wenn Vitamin C fehlt, kann die Aminosäure Hydroxyprolin nicht in die Tripelhelix der Alpha-Ketten eingebaut werden (19). Das führt zu instabilen Tropokollagen-Einheiten, die schnell zerfallen. 

Wie versorge ich meinen Körper mit genügend Kollagen?

Alle proteinreichen Lebensmittel liefern Dir Aminosäuren, die der Körper in verschiedene Kollagentypen umwandeln kann. Allerdings ist Kollagen ein Protein, das nur in tierischen Nahrungsmitteln vorkommt. Deshalb ist es für Vegetarier und Veganer ratsam, dass sie auf eine gezielte Aufnahme aller wichtigen Aminosäuren achten.  

Folgende Lebensmittel sind besonders reich an Aminosäuren, die der Stoffwechsel für die Kollagenbildung braucht: 

  • Erdnüsse 
  • Sesam-, Mohn- und Hanfsamen 
  • Sonnenblumenkerne 
  • Hefeflocken 

Für eine starke Matrix des Körpers brauchst Du eine regelmäßige Zufuhr von ausreichend Aminosäuren. Heute kannst Du sogar im Discount-Supermarkt Proteinpulver kaufen. In diesem Zusammenhang stellt sich die Frage: 

Was ist der Unterschied zwischen Kollagen, Kollagenhydrosylat und Gelatine? 

Wenn kollagenhaltiges Gewebe gekocht wird, etwa Knochen und Sehnen für Knochenbrühe, lösen Wärme und Wasser gemeinsam die Verbindung zwischen den Alpha-Ketten der Kollagen-Tripelhelix. Sie schwimmen dann als Polypeptide in der Kochflüssigkeit herum. Kühlt sie ab, geliert sie. Gelatine ist also nichts anderes als gekochtes Kollagen.  

Allerdings ist es auch möglich, Collagen von tierischen Lebensmitteln mit Hilfe von Säuren oder Basen aufzuspalten. Das geschieht bei der Herstellung von kommerzieller Gelatine, für die meist Schweinehaut verwendet wird.  

Wenn Enzyme gelöste Kollagen-Polypeptide weiter abbauen, entsteht hydrolisiertes Kollagen. Wird diese Flüssigkeit getrocknet, bleibt ein weißes Pulver zurück, das sogenannte Kollagen-Hydrolysat. Diese Form von Kollagen wird als Kollagenpulver bezeichnet, das sich vielseitig verwenden lässt. 

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Fazit: Die Ernährung macht’s

Selbst wenn wir unseren Körper mit reichlich Protein versorgen, brauchen wir dennoch spezifische Aminosäuren für die Kollagenproduktion. Der Grund: Die Kollagentypen I und III kommen in unserem Körpergewebe am häufigsten vor. Sie bestehen zu rund einem Drittel aus der Aminosäure Glycin, die wir mit der Nahrung aufnehmen müssen. Knochenbrühe und hochwertiges Kollagenpulver sind ausgezeichnete Quellen für Kollagenpeptide, die unser Stoffwechsel leicht verwerten kann. 

Quellenverzeichnis

  1. (1) Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-58. doi: 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833. PMID: 19344236; PMCID: PMC2846778. (Link)
  2. (2) Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan 1;3(1):a004978. doi: 10.1101/cshperspect.a004978. PMID: 21421911; PMCID: PMC3003457. (Link)
  3. (3) Li P, Wu G. Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino Acids. 2018 Jan;50(1):29-38. doi: 10.1007/s00726-017-2490-6. Epub 2017 Sep 20. PMID: 28929384. (Link)
  4. (4) Frantz C, Stewart KM, Weaver VM. The extracellular matrix at a glance. J Cell Sci. 2010 Dec 15;123(Pt 24):4195-200. doi: 10.1242/jcs.023820. PMID: 21123617; PMCID: PMC2995612. (Link)
  5. (5) Naomi R, Ridzuan PM, Bahari H. Current Insights into Collagen Type I. Polymers (Basel). 2021 Aug 9;13(16):2642. doi: 10.3390/polym13162642. PMID: 34451183; PMCID: PMC8399689. (Link)
  6. (6) Pulkkinen HJ, Tiitu V, Valonen P, Hamalainen ER, Lammi MJ, Kiviranta I. Recombinant human type II collagen as a material for cartilage tissue engineering. Int J Artif Organs. 2008 Nov;31(11):960-9. doi: 10.1177/039139880803101106. PMID: 19089798. (Link)
  7. (7) Trentham DE, Dynesius-Trentham RA, Orav EJ, Combitchi D, Lorenzo C, Sewell KL, Hafler DA, Weiner HL. Effects of oral administration of type II collagen on rheumatoid arthritis. Science. 1993 Sep 24;261(5129):1727-30. doi: 10.1126/science.8378772. PMID: 8378772. (Link)
  8. (8) Kuivaniemi H, Tromp G. Type III collagen (COL3A1): Gene and protein structure, tissue distribution, and associated diseases. Gene. 2019 Jul 30;707:151-171. doi: 10.1016/j.gene.2019.05.003. Epub 2019 May 7. PMID: 31075413; PMCID: PMC6579750. (Link)
  9. (9) Rasmussen MH, Jensen LT, Andersen T, Breum L, Hilsted J. Collagen metabolism in obesity: the effect of weight loss. Int J Obes Relat Metab Disord. 1995 Sep;19(9):659-63. PMID: 8574277. (Link)
  10. (10) Abreu-Velez AM, Howard MS. Collagen IV in Normal Skin and in Pathological Processes. N Am J Med Sci. 2012 Jan;4(1):1-8. doi: 10.4103/1947-2714.92892. PMID: 22393540; PMCID: PMC3289483. (Link)
  11. (11) Furumatsu Y, Nagasawa Y, Shoji T, Yamamoto R, Iio K, Matsui I, Takabatake Y, Kaimori JY, Iwatani H, Kaneko T, Tsubakihara Y, Imai E, Isaka Y, Rakugi H. Urinary type IV collagen in nondiabetic kidney disease. Nephron Clin Pract. 2011;117(2):c160-6. doi: 10.1159/000319794. Epub 2010 Aug 12. PMID: 20699621. (Link)
  12. (12) Mak KM, Png CY, Lee DJ. Type V Collagen in Health, Disease, and Fibrosis. Anat Rec (Hoboken). 2016 May;299(5):613-29. doi: 10.1002/ar.23330. Epub 2016 Mar 15. PMID: 26910848. (Link)
  13. (13) Shen G. The role of type X collagen in facilitating and regulating endochondral ossification of articular cartilage. Orthod Craniofac Res. 2005 Feb;8(1):11-7. doi: 10.1111/j.1601-6343.2004.00308.x. PMID: 15667640. (Link)
  14. (14) Wu M, Cronin K, Crane JS. Biochemistry, Collagen Synthesis. [Updated 2020 Sep 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2020 Jan-. (Link)
  15. (15) Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Molecular Cell Biology. 4th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Section 22.3, Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix. (Link)
  16. (16) Kadler KE, Holmes DF, Trotter JA, Chapman JA. Collagen fibril formation. Biochem J. 1996 May 15;316 ( Pt 1)(Pt 1):1-11. doi: 10.1042/bj3160001. PMID: 8645190; PMCID: PMC1217307. (Link)
  17. (17) Meléndez-Hevia E, De Paz-Lugo P, Cornish-Bowden A, Cárdenas ML. A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis. J Biosci. 2009 Dec;34(6):853-72. doi: 10.1007/s12038-009-0100-9. PMID: 20093739. (Link)
  18. (18) Padayatty SJ, Levine M. Vitamin C: the known and the unknown and Goldilocks. Oral Dis. 2016 Sep;22(6):463-93. doi: 10.1111/odi.12446. Epub 2016 Apr 14. PMID: 26808119; PMCID: PMC4959991. (Link)
  19. (19) Murad S, Grove D, Lindberg KA, Reynolds G, Sivarajah A, Pinnell SR. Regulation of collagen synthesis by ascorbic acid. Proc Natl Acad Sci U S A. 1981 May;78(5):2879-82. doi: 10.1073/pnas.78.5.2879. PMID: 6265920; PMCID: PMC319462. (Link)

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