Kollagen: Was ist das, wie wirkt es und wie solltest du es am besten aufnehmen? (2020)

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Du siehst aber viel jünger aus! Dieser Satz zählt mit zu den schönsten Komplimenten. Wer träumt nicht davon, jünger auszusehen und gesünder zu sein, als das Geburtsjahr im Reisepass vermuten lässt? Eine Anti-Aging-Substanz soll diesen Traum verwirklichen, wenn wir den Medien glauben dürfen – Kollagen. Aber was ist Kollagen (Collagen) genau? Einfache Frage, einfache Antwort: Das Strukturprotein schlechthin. Der Körper von Menschen und Tieren könnte ohne Kollagen nicht existieren. Strahlende Haut, starke Muskeln, gesunde Gelenke, Kollagen macht’s möglich.

Hier erfährst du, warum!

Kollagen (Collagen): Was ist das?

Kollagen ist ein Protein von herausragender Bedeutung: Bei Kollagen handelt es sich um das wichtigste Strukturprotein des Körpers. Ungefähr ein Drittel der gesamten Proteinmenge in deinem Körper besteht aus verschiedenen Typen von Kollagen (1). Haut, Organe wie Lunge und Herz, Blutgefäße, Knorpel, Knochen, Sehnen, Bänder und Gelenke: Kollagen, auf Englisch Collagen, hält alles zusammen.

Eigentlich beschreibt der Begriff Kollagen eine ganze Familie von Proteinen, von denen wir bisher 28 verschiedene Arten kennen (2). 57 Prozent von Kollagen besteht aus folgenden drei Aminosäuren (3):

  • Glycin (33 Prozent)
  • Prolin (12 Prozent)
  • Hydroxyprolin (10 Prozent)

Je nach Zusammensetzung kann Kollagen, manchmal fälschlich Colagen geschrieben, ganz verschiedene Eigenschaften verleihen. Kollagen macht Haut elastisch, Sehnen zugfest und Knorpel druckfest. In der extrazellulären Matrix, dem Bereich zwischen den einzelnen Zellen eines Gewebes, wirkt Kollagen wie ein Gerüst, das andere Stoffe stabilisiert (4).

Kollagen Typ I kommt bei Säugetieren am häufigsten vor. Die Eigenschaften der einzelnen Kollagenarten bestimmen, welches Gewebe sie aufbauen (5):

  1. Kollagen Typ I: Haut, Sehnen, Knochen, Dentin (Zahnbein), Faszien, Gefäße, innere Organe
  2. Kollagen Typ II: Knorpel, Glaskörper des Auges
  3. Kollagen Typ III: Haut, Uterus, Blutgefäßen
  4. Kollagen Typ IV: in Nieren-Glomeruli (Filterkörperchen), Augenlinse, Zellmembran von Haut- und Gefäßzellen
  5. Kollagen Typ V: Zellmembran von Muskelzellen

Kollagen Struktur: Stabile Tripelhelix

Kollagen wird von Bindegewebszellen gebildet, den Fibroblasten (6). Sie sind für den Aufbau der extrazellulären Matrix verantwortlich. Für die Bildung von Kollagen reihen diese Zellen lange Stränge von bis zu über 1.000 Aminosäuren aneinander (7). Diese Stränge heißen Alpha-Ketten und werden auch als Polypeptide bezeichnet.

In den meisten Kollagentypen sind drei Alpha-Ketten zu einer dreifachen Helix verzwirbelt. Diese Tripelhelix nennt man auch Tropokollagen-Einheit. Brücken aus Wasserstoffbindungen stabilisieren diese Struktur zusätzlich. Wichtig für die Stabilität ist die geringe Größe der Aminosäure Glycin. Sie passt genau zwischen die größeren Aminosäuren und füllt so Lücken in der Struktur aus. Die Form von Prolin und Hydroxyprolin sind ebenfalls wichtig für das dichte Zusammendrehen der Alpha-Ketten.

Kollagenfibrillen, dünne Kollagenfasern, entstehen aus der Verbindung von mehreren Tropokollagen-Einheiten (8). Werden diese zusammengefügt, entstehen stabile Kollagenfasern. Wichtig für die besonderen Eigenschaften eines Kollagentyps sind die Verbindungen zwischen den einzelnen Kollagenfibrillen.

Was ist der Unterschied zwischen Kollagen, Gelatine und Kollagenhydrolysat?

Wird Kollagen gekocht, etwa in Knochenbrühe, lösen Wärme und Wasser gemeinsam zunächst die Verbindung zwischen den drei Alpha-Ketten. Sie schwimmen dann als einzelne Alphaketten in der Kochflüssigkeit herum. Kühlt diese Flüssigkeit ab, geliert sie. Gelatine ist damit nichts anderes als gekochtes Kollagen. Allerdings ist es auch möglich, Collagen mit Hilfe von Säuren oder Basen aufzuspalten.

Die Herkunft des Kollagens (Tierart und Gewebe) sowie der Prozess der Gewinnung (Temperatur, Zeit, pH-Wert) bestimmen die Länge der Polypeptidketten und damit die Eigenschaften von Gelatine (10). Hai-Gelatine verhält sich anders als Schweine-Gelatine (11). Marines Kollagen geliert und schmilzt in der Regel bei niedrigeren Temperaturen als Gelatin von Säugetieren.

Wenn gelöstes Kollagen in Form von Gelatine durch Enzyme und Wasser weiter abgebaut wird, entsteht hydrolisiertes Kollagen. Wird diese Flüssigkeit getrocknet, bleibt ein weißes Pulver zurück, das Kollagen-Hydrolysat. Diese Form von Kollagen kannst du als Kollagenpulver kaufen, das sich gut mit Flüssigkeiten zu Proteinshakes verbindet.

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Wo kommt Kollagen vor?

Mit kollagenreichen Lebensmitteln kannst du dafür sorgen, dass deinem Stoffwechsel reichlich Kollagen zur Verfügung steht. Das erleichtert es deinem Körper, Gewebe aller Art zu erneuern und fördert so deine Gesundheit (12). Da stellt sich die Frage: Welche Lebensmittel enthalten Kollagen  – und woraus wird Kollagen gewonnen?

Merke: Kollagen steckt reichlich in Knochen, Gelenken und Haut von Tieren.

Typische Kollagenquellen sind:

  1. Mark- und Sandknochen, Knorpel, Sehnen von Rind und Schwein
  2. Ochsenschwanz
  3. Schweine- und Hühnerfüße und -knöchel
  4. Schweinehaut (Schwarte), Lachshaut, Hühnerhaut
  5. Gelatine aus Haut und Knochen von Schwein, Rind oder Geflügel wird zum Verdicken wasserreicher Speisen verwendet wie Aspik, Sülze, Desserts, Gummibärchen
  6. Knochenbrühe von Rind, Huhn, Fisch
  7. In Europa selten auf dem Tisch, aber in Asien als Speise beliebt: Quallen

Das Interesse an Nahrungsergänzungsmitteln hat sich in den vergangenen Jahren vervielfacht. Deshalb bekommst du mittlerweile getrocknetes Kollagen nicht nur als Pulver, sondern auch in Form von Kapseln, Tabletten oder Trinkampullen. Meist handelt es sich dabei um hydrolisiertes Kollagen, das sich gut mit Flüssigkeiten aller Art vermischen lässt.

Die profitable Aufbereitung von einfachem Kollagen und Gelatine hat zur Folge, dass sich Marketingabteilungen zahlreiche klangvolle Namen einfallen lassen. Hinter folgenden Bezeichnungen verbirgt sich gelöstes, getrocknetes Kollagen:

  • Kollagen-Hydrolysat
  • Collagen Hydrolysate
  • Hydrolyzed Collagen
  • Hydrolyzed Gelatin
  • Kollagenpeptide
  • Collagen Peptides
  • Collagen-Peptide

Was fördert den Aufbau von Kollagen?

Dein Körper braucht vor allem zwei Dinge, um Kollagen zu bilden:

  • Aminosäuren
  • Vitamin C

Vitamin C wirkt als Kofaktor der Enzyme, die das Kollagen aufbauen (13). Enzyme werden häufig im Stoffwechsel vernachlässigt. Dabei ist kein Stoffwechselvorgang ohne Enzyme möglich. Sie setzen die Temperatur, bzw. den Energiebedarf, für biochemische Reaktionen herab. Das hat zur Folge, dass die Biochemie bereits bei der relativ niedrigen Körpertemperatur von 37 Grad funktioniert.

Wie wichtig Vitamin C ist, wissen wir seit Jahrhunderten. Aus der Seefahrtgeschichte ist bekannt, dass Matrosen nach einigen Monaten auf See Zähne und Haare ausfielen. Zu Zahnfleischbluten gesellten sich Hautprobleme, Muskelschwund und Knochenschmerzen dazu. Dabei handelt es sich um die Anzeichen von Skorbut, einem Vitamin C-Mangel, der zu einer veränderten Kollagenbildung führt. Erst Zitronensaft und Vitamin C-reiches Sauerkraut stoppte die gefürchtete Seefahrerkrankheit.

Fehlt Vitamin C, dann kann der Stoffwechsel die Aminosäure Hydroxyprolin nicht in die Tripelhelix von Kollagen einbauen (14). Die so entstandenen Tropokollagen-Einheiten sind instabil und zerfallen bei Temperaturen oberhalb von 20°C. Daher gilt auch heute noch: Aminosäurereiche Nahrungsmittel wie Knochenbrühe, Fleisch, Fisch und Ei solltest du immer mit Vitamin C-reichen Nahrungsmitteln kombinieren, um eine optimale Kollagenbildung zu ermöglichen.

Unterstützend wirken auch Nahrungsmittel, die reich an Zink, Silizium und Antioxidantien sind – wie Hagebutte, Sanddorn, Kürbiskerne oder Hirse. Sie fördern ebenfalls den Aufbau von Kollagen und verzögern seinen Abbau.

Was führt zum Abbau von Kollagen?

Verschiedene Umwelteinflüsse und ungünstiger Lebensstil greifen das Kollagendepot an, vor allem:

Zudem verlangsamt sich die Kollagenproduktion mit zunehmendem Lebensalter (19). Daher verliert die Haut an Straffheit und die Haarpracht erscheint dünner. Knochen werden instabiler und Sehnen weniger flexibel. Bei fast jedem zweiten Menschen stellen sich im Alter Gelenkprobleme ein.

Frauen sind von einem Mangel an Kollagen besonders stark betroffen. In den Wechseljahren sinkt der Östrogenspiegel und damit die Fähigkeit des Körpers, Kollagen zu bilden (20). Daher wird die Haut in den Wechseljahren zunehmend faltiger und trockener. Belastete Menschen und Senioren sollten deshalb besonders darauf achten, reichlich Kollagen zu verzehren.

Hinweis in eigener Sache: Knochenbrühe von Bone Brox eignet sich gut, um sinkende Kollagenbildung oder einen erhöhten Kollagenbedarf auszugleichen.

Gibt es pflanzliches (vegetarisches, veganes) Kollagen?

Nur Tiere bilden Kollagen – es gibt daher kein pflanzliches, vegetarisches oder veganes Kollagen. Welche Alternativen haben Vegetarier und Veganer, aber auch Allergiker, die beispielsweise auf Fischkollagen reagieren? Quallenkollagen wird zwar aus Tieren hergestellt, gilt aber in der pflanzlichen Naturkosmetik als vertretbare Kollagenquelle. Der Grund: Quallen besitzen kein Nervensystem und können deshalb (wahrscheinlich) keine Schmerzen empfinden. Als marines Kollagen wird Kollagen von Quallen in zahlreichen Kosmetikprodukten verwendet, weil es mehr Wasser speichern kann als andere Kollagenarten (21).

Eine weitere Alternative ist die bewusste Auswahl von Lebensmitteln, die wichtige Aminosäuren für Kollagen enthalten. Neben den Aminosäuren braucht der Stoffwechsel für die Kollagenbildung auch Vitamin C (22). Deshalb sollten Vegetarier bei der Zusammenstellung ihrer Mahlzeiten darauf achten, dieses Vitamin gemeinsam mit Proteinen zu sich zu nehmen – etwa in einem Müsli oder Porridge, in einem Smoothie, in selbstgemachten Müsliriegeln oder in Salaten.

Folgende Lebensmittel enthalten wichtige Aminosäuren für Kollagen:

  • Erdnüsse
  • Sonnenblumenkerne
  • Sesam-, Mohn- und Hanfsamen
  • Hefeflocken

Diese Lebensmittel helfen Allergikern, Vegetariern und Veganern bei der Kollagenbildung:

  • Hagebutten und Hagebuttenpulver
  • Sanddorn und Sanddornsaft
  • Brennessel- und Brennesselsamen
  • Baobabpulver
  • Alle Zitrusfrüchte
  • Gelbe und rote Paprika

Das ist nur eine kleine Auswahl von Quellen für Vitamin C. Interessanterweise können auch Vitalpilze wie Shiitake , MandelpilzJudasohr oder Igelstachelbart die Kollagenproduktion ankurbeln (23).

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Kollagen: Wirkung auf Gelenke, Bänder, Sehnen und Knochen

Manchmal schmerzen sie nach einem heftigen Workout. Bei einem Unfall reißen oder brechen sie: Gelenke, Bänder, Sehnen, Muskeln und Knochen.

Kollagen ist auf der Ebene der Zellen der Stoff, der unseren Bewegungsapparat leistungsfähig, flexibel und belastbar macht.

Deshalb greifen Sportler mit starker Belastung der Gelenke und der Muskeln gerne zu Kollagen, um die Regeneration zu beschleunigen . Neben allen Ballsportarten belasten Langstreckenläufer und Gewichtheber ihre Gelenke besonders stark – um nur ein paar Beispiele zu nennen.

Auch Menschen mit Osteoporose, Arthrose und Krankheiten des rheumatischen Formenkreises (Rheuma) wie rheumatoider Arthritis erhoffen sich, dass sich Kollagen günstig auf ihre Beschwerden auswirkt. Knieschmerzen, Gelenkschmerzen, Rückenschmerzen, ein Bänderriss, Knochenbrüche oder ein Bandscheibenvorfall sind weitere Gründe für die Verwendung von Kollagen.

Aber gibt es auch Belege zur Wirksamkeit? Sehen wir uns einige Beispiele an.

Arthrose

Bei Arthrose handelt es sich um eine chronisch-degenerative Gelenkveränderung, die durch Knorpelabbau entsteht. In den meisten Fällen führt das zu starken Schmerzen und eingeschränkter Bewegung. Besonders häufig tritt eine Arthrose im Knie auf, die auch als Gonarthrose bekannt ist. Ebenfalls weit verbreitet ist eine Schulterarthrose (Omarthrose).

Mittlerweile stimmen zahlreiche Experten einer Metastudie zu, die US-amerikanische Wissenschaftler bereits 2006 veröffentlicht haben (24). Demnach kann Kollagen-Hydrolysat Schmerzen bei Arthrosen und verwandten Gelenkkrankheiten wirksam senken. Kollagen vom Typ II reduziert den Schmerz auch mittelfristig signifikant (25).

Knochen und Osteoporose

Wird der Knochenaufbau gestört oder setzt Abbau der Knochenmasse ein, dann kann es zu Erkrankungen wie Rachitis oder Osteoporose kommen. Eine wichtige Rolle spielt dabei immer Kollagen vom Typ 1 (26). Tierstudien zeigen, dass Kollagen aus der Nahrung in das Knochengewebe eingebaut wird. Ebenso wurde dabei gezeigt, dass Knochenabbau durch Kollagen aus der Nahrung reduziert werden kann (27). Kollagenhydrolysat beschleunigt zudem die Heilung von Knochenbrüchen (28).

Klinische Studien zeigen auch beim Menschen positive Effekte. Meist sind die Studien bislang in Kombination von Kollagen mit Calcium und/oder Vitamin D durchgeführt worden, so dass der Einzelanteil des Kollagens an den positiven Effekten nicht exakt bestimmt werden kann (29-30).

Allerdings hängt die Knochendichte im Alter davon ab, wie viel Knochenmasse als Kind aufgebaut wurde. Aus diesem Grund wurde der Einfluss von Kollagen in der Kinderernährung untersucht. Demnach verbessert die Aufnahme von Kollagen, unabhängig von einer Calcium-Gabe, die Knochenstruktur bei Kindern (31).

Insgesamt sprechen die Studienergebnisse dafür, dass sowohl Kollagen als auch Gelatine Knorpel, Gelenke, Knochen, Sehnen, Muskeln und Bänder stärken und die Verletzungsgefahr sowie Schmerzen reduzieren. Kollagen spielt auch eine Rolle für eine gute Wundheilung und damit für eine schnellere Regeneration bei Verletzungen.

Kollagen im Darm: Warum ist es so wichtig?

Das Thema Kollagen und Darm betrifft viele, denn rund 40 Prozent aller Menschen leiden unter Verdauungsbeschwerden (32). Frauen sind jedoch weit häufiger von Blähungen, Verstopfung und Durchfall betroffen als Männer. Zudem erhöht sich die Zahl der Patienten mit Autoimmunerkrankungen und chronisch entzündlichen Darmerkrankungen wie Zöliakie, Colitis ulcerosa, Leaky-Gut-Syndrom und Morbus Crohn ständig (33).

Bei diesen Erkrankungen hat die Darmschleimhaut ihr delikates Gleichgewicht ebenso verloren wie das Immunsystem, das zum Großteil um den Darm herum angesiedelt ist (34). Unverträglichkeiten von Lebensmitteln wie Milchzucker (Laktose) oder Klebereiweiß von Getreide (Gluten) können die Darmflora und die Darmwand stark schädigen.

Eine Behandlung mit Antibiotika kann das Mikrobiom im Darm ebenfalls zerstören. In den meisten Fällen hilft hier eine Darmsanierung. Auch Fastenkuren aller Art haben sich bei Darmproblemen als hilfreich erwiesen.

Reichlich Kollagen in der Ernährung stellt sicher, dass dein Körper über die wichtigen Aminosäuren für die Reparatur der Darmwand hat. Besonders wichtig ist hier die Aminosäure Glycin, die Entzündungen im Darm heilen kann und hilft, die durchlässige Darmwand abzudichten (35-36).

Prolin und Hydroxyprolin, bei beiden anderen Aminosäuren in Kollagen, wirken sich günstig auf die Wundheilung und das Immunsystem aus (37). Häufig kommt in kollagenreichen Nahrungsmitteln wie Gelatine und Knochenbrühe außerdem die Aminosäure Glutamin vor. Sie ist in geringen Mengen ebenfalls in Kollagen enthalten.

Im Darm sorgt Glutamin dafür, dass die ‚tight junctions’ gut funktionieren (38). Diese Proteine regeln die Durchlässigkeit der Darmwand, die bei Leaky-Gut-Syndrom gestört ist. Zudem profitieren nützliche Darmbakterien von dieser Aminosäure (39).

Unser Tipp: Bei Durchfall und Bauchschmerzen wirkt eine gute Knochenbrühe wie eine innere Wärmflasche: Sie liefert viel Kollagen, lindert durch Wärme die Schmerzen und Krämpfe und füllt die Flüssigkeitsreserven bei Durchfällen wieder auf.

Wirkung von Kollagen auf Haut und Haare

Hinter straffer und faltenloser Haut stecken viel Kollagen und reichlich Feuchtigkeit. Die extrazelluläre Matrix stellt den größten Teil der Hautschichten dar (40). Sie befindet sich unter den oberen Hautschichten und sorgt dafür, dass die Oberfläche gut aufgepolstert ist. Wenn du genügend Kollagen mit deiner Nahrung verzehrst, brauchst du dir in jungen Jahren keine Gedanken über Falten machen (41).

Auch schöne Haare sind ohne Kollagen undenkbar. Dieses Strukturprotein gibt den Haaren Halt und Festigkeit. Wird das Haar dünner, können Nahrungsergänzungsmittel wie Kollagenpulver oder Kollagenkapseln helfen (42).

Doch schon nach dem zweiten Lebensjahrzehnt geht es mit der Kollagenproduktion unaufhaltsam bergab (43-44). Hauptverantwortlich dafür sind die sogenannten Wachstumsfaktoren, die mit der Zeit immer träger werden (45). Außerdem lässt die Qualität des Kollagens in Haut und Haaren zu wünschen übrig (46). Häufig ist es zersplittert und kann seine Stützfunktion deshalb nicht mehr richtig erfüllen.

Kollagen als Anti-Aging-Mittel

Kollagen als Anti-Aging-Mittel bietet sich an – als ungefährliche Alternative zu Spritzen mit Botox oder Fillern, zur Faltenunterspritzung mit Eigenfett, zu chirurgischem Lifting oder Ultraschallbehandlungen. Tatsächlich gibt es seit Mitte der 50-er Jahre Anti-Aging-Cremes mit Rinderkollagen.

Heutzutage findest du in jedem Drogeriemarkt eine große Auswahl von kollagenhaltigen Gesichtsmasken, Seren, Hydrogelen, Handcremes, Augenmasken, Augenpads und vieles mehr. Kosmetik mit Kollagen soll Falten ebenso wegzaubern sowie Augenringe und Tränensäcke.

Allerdings bleibt der größte Teil dieses Kollagens an der Oberfläche der Haut hängen. Dort bindet es Feuchtigkeit und lässt die Haut vorübergehend jünger aussehen. Nur ein Bruchteil des Kollagens kann in die Haut eindringen. Dort, in der extrazellulären Matrix, könnte Kollagen Falten dauerhaft aufpolstern.

Wie viel Kollagen aus Kosmetikprodukten in die Haut gelangen kann, ist strittig. Eine chinesische Studie nennt anhand eines Tierversuchs 8 Prozent (47). Koreanische Wissenschaftler fanden heraus, das Kollagen vom Typ I  (Pentapeptid) vollständig in der Oberhaut hängen bleibt (48).

Die größere Anti-Aging-Wirkung erzielst du, indem du Kollagen mit deiner Ernährung, als Knochenbrühe, Kollagenpulver oder als Nahrungsergänzungsmittel in deinen Körper einschleust und so die körpereigene Kollagenbildung im Gewebe ankurbelst.

Klinische Studien zur oralen Aufnahme von Kollagenhydrolysaten mit einer Tagesdosis von 2,5 bis 10 Gramm pro Tag über vier bis 24 Wochen zeigen, dass dies die Wundheilung verbessert sowie die Kollagendichte in Haut und Haaren, Falten, Elastizität und Feuchtigkeit in der Haut. Diese positiven Wirkungen hielten bis zu 8 Wochen lang nach der letzten Einnahme an (49-50).

Kollagen & Schwangerschaft

Ohne große Mengen verschiedener Arten von Kollagen kann der Körper kein neues Leben hervorbringen. Es liegt auf der Hand, dass der Stoffwechsel große Mengen von Kollagen für den Aufbau eines anderen Menschenkörpers benötigt. Bei einer Schwangerschaft spielt unter anderem Kollagen Typ IV eine wichtige Rolle. Nach der Befruchtung bilden Trophoblasten eine schützende Hülle um das Ei. Sie stellen sofort große Mengen von Kollagen Typ IV her, damit sich das Ei in der Gebärmutter einnisten kann (51-52).

Kollagen bildet außerdem einen bedeutenden Teil der Plazentaschranke: Hier treffen der Körper der Mutter und des Babys zusammen. Dieser Ort stellt das Immunsystem vor eine schwierige Aufgabe. Es muss hier Krankheitserreger vernichten, aber gleichzeitig den Fötus nicht als Fremdkörper identifizieren (53). Diesen Spagat schafft das Immunsystem mit der Hilfe von Kollagen (54).

Am Gebärmutterhals vollführt Kollagen während Schwangerschaft und Geburt ein wahres Wunder. Während das Baby wächst, hält Kollagen die Zervix fest verschlossen (55). Bei der Geburt sorgt die Umbildung von Kollagen in der extrazellulären Matrix dafür, dass sich der Gebärmutterhals enorm weitet (56).

Kollagen für Bindegewebe & Cellulite

Das Orangenhaut-Schreckgespenst Cellulite plagt viele Frauen an Bauch, Beinen oder Po. Gewichtsschwankungen, schnelles Wachstum und Gewichtszunahme in der Pubertät oder durch eine Schwangerschaft hinterlassen als Dehnungsstreifen ihre Zeichen auf der Haut (57-58).

Eine erblich bedingte Bindegewebsschwäche kann ebenfalls zu Rissen im Kollagennetzwerk der Haut führen (59). Anschließend kann der Stoffwechsel die Lücken nur unzureichend reparieren. Die neuen Stränge sind häufig zu kurz, um die Löcher auszufüllen. Es entstehen die charakteristischen Wellen, Dellen und Streifen. Bei Frauen in den Wechseljahren führt ein Nachlassen der Östrogenproduktion zusätzlich dazu, dass weniger Kollagen im Bindegewebe der Haut hergestellt wird.

Im Allgemeinen gilt bei Cellulite: Vorbeugen ist besser als Heilen. Wechselduschen, reichlich Trinken, Training, Verzicht auf Rauchen und Eincremen werden häufig empfohlen. Der Markt mit Cellulitecremes boomt – obwohl Studien zeigen, dass Cremes in erster Linie die Stimmung heben und gegen Cellulite wenig ausrichten können (60-62).

Studienergebnisse zur Einnahme von Kollagen bei Cellulite lassen Hoffnung aufkommen. Denn bei moderater Cellulite führen bereits 2,5 Gramm Kollagenhydrolysat am Tag, über sechs Monate eingenommen, zu einer Verbesserung der Cellulite und der Hautdichte im Vergleich mit einer Kontrollgruppe ohne Kollagen (63). Neben aktivierenden Massagen, Bewegung und einer ausgewogenen Ernährung könnte die gezielte Aufnahme von Kollagen, zum Beispiel als Pulver oder Brühe das Erscheinungsbild der Cellulite verbessern. Einen Versuch ist es wert.

Wo spielt Kollagen noch eine Rolle?

Kollagen Typ I kommt überall im Körper vor, auch in den Blutgefäßen. Eine gute Kollagenversorgung hält die Gefäße elastisch und beugt damit Herz- und Gefäßkrankheiten vor. Kollagen ist zudem wichtig für eine gute Wundheilung.

Im Mundraum spielt Kollagen als Bestandteil des Zahnbeins und des Zahnhalteapparats eine wichtige Rolle. Diesen Umstand nützen Zahnärzte bei Operationen im Mundraum. Kollagenkegel können hier den Heilungsprozess beschleunigen und helfen, dass sich Knochen rasch bildet (64). Beim Setzen eines Implantats können auch Kollagenvliese die Geweberegeneration ankurbeln (65).

Tipp: Eine gute Brühe, die viel Kollagen enthält, ist gerade nach Zahnoperationen eine gute Mahlzeit: Sie ist leicht zu essen, füllt Flüssigkeitsverluste auf und fördert mit dem enthaltenen Kollagen die Wundheilung.

Zudem ist Kollagen wichtig, um Zahnverlust durch Parodontitis zu vermeiden. Über die Hälfte aller Deutschen leidet an Parodontitis, ein Hauptgrund für den Verlust von Zähnen (66). Entzündet sich Zahnfleisch, bildet sich verstärkt aktivierte Matrix-Metalloproteinase 8. Dieses Enzym spaltet Kollagen auf (67).

Ein aMMP8-Test kann Parodontitis frühzeitig entdecken. Zudem kann er anzeigen, ob das Immunsystem im Mundbereich intakt ist. Die Mundschleimhaut ist die erste Barriere, mit der das Immunsystem Viren und andere Keime abwehrt (68).

Und hier noch ein Schlaf-gut-Tipp: Kollagen liefert viel Glycin. Glycin scheint die Schlafqualität zu verbessern, so dass du besser einschlafen und erholsamere Tiefschlafphasen haben kannst (69). Am nächsten Tag bist du besser regeneriert und dadurch wacher und konzentrierter.

Das funktioniert auch, wenn du Kollagen zum Frühstück oder tagsüber zu dir nimmst, da Glycin nicht zu Tagesmüdigkeit führt. Daher sind Kollagen oder eine gute Brühe echte „Biohacking“-Geheimtipps für geistige Höchstleister und alle, die wieder gut schlafen wollen.

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Kollagen ganz praktisch: Wo kaufen, wie aufnehmen, wie dosieren, welche Rezepte?

Jetzt möchtest du durchstarten und Kollagen kaufen? Im Internet wirst du in vielen Onlineshops fündig. Auch in Apotheken, im Reformhaus, Drogeriemärkten oder Parfümerien findest du mittlerweile Produkte mit Kollagen. Ampullen, Cremes, Gels, Serum, Gesichtsmasken, Roller und Augenpads verkünden meist groß auf dem Label Collagen, weil es sich gut verkauft.

Möchtest du Kollagen oral einnehmen, dann gibt es eine Vielzahl an flüssigen Produkten: Kollagen-Drinks, Shots, Tropfen und Trinkampullen. In fester Form stehen Pulver (Kollagenhydrolysat), Kapseln, Pillen oder Tabletten als Nahrungsergänzung zur Verfügung. Als Verzehrempfehlung werden ca. 2 Gramm als minimale und etwa 10 Gramm Kollagen als maximale Tagesportion angegeben.

Natürlich kannst du auch ganz einfach Knochen kaufen und daraus deine eigene Knochenbrühe kochen. Wir empfehlen dir, dafür zum Metzger deines Vertrauens zu gehen. In Knochen und Knochenmark können sich Schadstoffe ablagern. Außerdem möchtest du bestimmt, dass die Tiere ein glückliches Leben hatten. Möchtest du selbst keine Brühe kochen, dann kannst du sie natürlich auch fertig kaufen.

Wir können dir nur ans Herz legen, bei deiner Ernährung immer auf gute Qualität zu achten: Herkunft, Reinheit, Bio-Qualität – das sind Merkmale, die du schmeckst und im Endeffekt auch spürst. Schließlich setzt sich unser Körper aus unserer Ernährung zusammen. Wir sind im wahrsten Sinn des Wortes, was wir essen.

Hinweis in eigener Sache: Besonders gutes Kollagenpulver bekommst du bei uns. Es wird in einem unkomplizierten Verfahren aus Knochenbrühe hergestellt, für die wir nur erstklassige Zutaten verwenden. Die Knochenbrühe wird getrocknet: Fertig ist unser hochwertiges Pulver mit geschmacksneutralem Kollagen, das du vielseitig verwenden kannst.

Rezepte für Kollagen

Es gibt viele Rezepte und Gerichte, bei denen du Kollagenpulver in Getränke oder Speisen einrührst. Da hydrolysiertes Kollagen gut wasserlöslich und geschmacksneutral ist, lässt sich ein Esslöffel ganz einfach in Kaffee, Suppen, Smoothies und Müslis, Bowls oder Porridge mischen. Kollagen verbessert zudem die Textur und Konsistenz und verleiht heißen Flüssigkeiten besondere Cremigkeit.

Das passt gut zum Bulletproof Coffee und eignet sich auch für Saucen und einige Desserts. Auch ein Kollagen-Matcha-Latte, ein Kurkuma-Kollagen-Latte oder eine heiße Schokolade mit einem Esslöffel Kollagen pro Portion sind innovative Arten, Kollagen zu genießen. Klassiker sind Sülzen, Panna Cotta oder Wackelpudding mit Gelatine.

Wie schnell wirkt Kollagen?

Laut Erfahrungswerten aus Studien und Communities kannst du bei täglicher Einnahme eine erste spürbare Wirkung auf die Haut nach etwa zwei Wochen erwarten. Bei Gelenken solltest du etwa zwei Monate Geduld haben.

Wann solltest du Kollagen einnehmen?

Wann es für dich am besten passt: Die meisten starten beim Frühstück mit der Zugabe in ein Heißgetränk, Smoothies oder Müsli. Einige nehmen Kollagen nach einer Trainingseinheit am Nachmittag oder auch abends auf.

Qualität – oder: Was macht gutes Kollagen aus?

Kollagen ist ein tierisches Produkt. Der Herstellungsprozess kann sich enorm unterscheiden, weil viele verschiedene Quellen und Methoden für Kollagen in Frage kommen.

Hochwertiges Kollagen stammt von Tieren, Rind, Schwein und Huhn, die nach Bio-Standard gehalten und gefüttert werden. Hersteller von erstklassigem Kollagen informieren dich genau darüber, warum ihr Produkt eine so gute Qualität hat. Fehlen Informationen über die Herkunft der Zutaten, lässt das tief blicken.

Wird das Kollagen nicht schonend verarbeitet, kann sich ein unangenehmer Geschmack und/oder Geruch bemerkbar machen. Zudem kann die günstige Zubereitung mit Stoffen wie Salzsäure, Ätznatron und Ammonium die Wirkung beeinträchtigen (70-71).

Besonders preiswert ist Kollagen aus Whey, Molkenproteine, die bei der Käseherstellung übrig bleiben. Es hat jedoch den Nachteil, dass es meist etwas bitter schmeckt und deshalb Aromastoffe braucht. Natürliche Aromen weisen auf ein höherwertiges Produkt hin als sogenanntes naturidentisches (=künstliches) Aroma. Außerdem kann Whey-Kollagen Reste von Lactose enthalten und damit Menschen mit Lactose-Intoleranz oder Allergien Verdauungsbeschwerden verursachen.

Kollagen für die orale Einnahme als Pulver oder Flüssigkollagen sollte hydrolysiert sein, damit es der Stoffwechsel gut verwerten kann. Die Kombination mit Vitamin C, Hyaluronsäure und Mineralien wie Zink unterstützt die Kollagensynthese zusätzlich.

Für Kosmetikprodukte und zur Umhüllung von Pulvern wird Kollagen meist aus Speisegelatine aufbereitet. Das ist ein Problem für Naturkosmetikprodukte, die frei von tierischen Zutaten sein sollen – denn pflanzliches Kollagen gibt es nicht. Als „Anti-Aging aus der Natur“, „grünes Anti-Aging“ oder „Bio-Straffmacher“ wird dann oft Kollagen aus schmerzunempfindlichen Quallen verwendet. Die Kennzeichnung lautet dann „marines Collagen“ oder „ozeanisches Collagen“.

Kollagen: Gibt es Nebenwirkungen?

Kollagen ist ein Protein. Proteine können in seltenen Fällen Allergien auslösen. Je ähnlicher das aus Tieren gewonnene Kollagen dem menschlichen Kollagen ist, desto geringer ist das Risiko. Daher sind Huhn, Rind oder Schwein als Kollagenquelle besser geeignet als Kollagen aus Fisch oder Quallen.

Gut zu wissen: Bei Kollagenhydrolysaten sind die Bestandteile von Kollagen so zerkleinert, dass sie beim Verzehr kaum mehr ein allergisches Potenzial besitzen. Außer allergischen Reaktionen sind bisher keine anderen Nebenwirkungen bekannt (72).

Allergische Reaktionen treten eher nicht nach dem Verzehr, sondern nach kosmetischen oder chirurgischen Behandlungen auf – etwa beim Einsatz von Kollagen als Hautfiller oder dem Einsatz von Rinderkollagenhaltigen Materialien bei einer Augen-OP (73). Kollagenhydrolysate in Haarspülungen (Hair Conditioner) können Hautausschläge hervorrufen, vor allem bei Menschen mit Neurodermitis (74).

Grundsatzfrage: Ist Kollagen gesund?

Vielleicht fragst du dich jetzt, wie gesund die Einnahme von Kollagen ist und ob sie Sinn macht. Kollagen ist ein natürlich vorkommendes Protein, das dein Körper in großen Mengen braucht. Deshalb lautet die Antwort auf diese Frage ein klares Ja.

Du bevorzugst ursprüngliche Produkte aus streng kontrollierter Herstellung, bei der Nachhaltigkeit und Ethik zählen? Dann ist eine Knochenbrühe aus biologischen Zutaten besonders gut für dich geeignet. Omas Hausrezept hat Generationen unserer Vorfahren gestärkt.

Wichtig ist bei der Zubereitung von Knochenbrühe die lange Kochzeit. Bone Brox akzeptiert dabei keine Abkürzungen. Unsere verschiedenen Knochenbrühen köcheln 18 Stunden lang vor sich hin, um die Inhaltsstoffe aus Knochen und Sehnen optimal herauszulösen.

Kollagen in der Form von Pulver, Tabletten und Kapseln erleichtert die Einnahme. Wie sie wirken, hängt von der Qualität der Ausgangsprodukte und den Verarbeitungsmethoden ab. Die vom Hersteller empfohlenen Verzehrmengen solltest du in der Regel beachten. Es hat sich aber gezeigt, dass der menschliche Körper problemlos bis zu 10 Gramm Kollagen am Tag verkraften kann (75).

(1) Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-58. doi: 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833. PMID: 19344236; PMCID: PMC2846778. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2846778/)

(2) Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan 1;3(1):a004978. doi: 10.1101/cshperspect.a004978. PMID: 21421911; PMCID: PMC3003457. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3003457/)

(3) Li P, Wu G. Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino Acids. 2018 Jan;50(1):29-38. doi: 10.1007/s00726-017-2490-6. Epub 2017 Sep 20. PMID: 28929384. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28929384/)

(4) Frantz C, Stewart KM, Weaver VM. The extracellular matrix at a glance. J Cell Sci. 2010 Dec 15;123(Pt 24):4195-200. doi: 10.1242/jcs.023820. PMID: 21123617; PMCID: PMC2995612. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2995612/)

(5) Arseni L, Lombardi A, Orioli D. From Structure to Phenotype: Impact of Collagen Alterations on Human Health. Int J Mol Sci. 2018 May 8;19(5):1407. doi: 10.3390/ijms19051407. PMID: 29738498; PMCID: PMC5983607. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5983607/)

(6) Wu M, Cronin K, Crane JS. Biochemistry, Collagen Synthesis. [Updated 2020 Sep 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2020 Jan-. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK507709/)

(7) Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Molecular Cell Biology. 4th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Section 22.3, Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/)

(8) Kadler KE, Holmes DF, Trotter JA, Chapman JA. Collagen fibril formation. Biochem J. 1996 May 15;316 ( Pt 1)(Pt 1):1-11. doi: 10.1042/bj3160001. PMID: 8645190; PMCID: PMC1217307. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1217307/)

(9) Deshmukh SN, Dive AM, Moharil R, Munde P. Enigmatic insight into collagen. J Oral Maxillofac Pathol. 2016 May-Aug;20(2):276-83. doi: 10.4103/0973-029X.185932. PMID: 27601823; PMCID: PMC4989561. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4989561/)

(10) Ninan G, Joseph J, Aliyamveettil ZA. A comparative study on the physical, chemical and functional properties of carp skin and mammalian gelatins. J Food Sci Technol. 2014 Sep;51(9):2085-91. doi: 10.1007/s13197-012-0681-4. Epub 2012 Apr 13. PMID: 25190867; PMCID: PMC4152545. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4152545/)

(11) Yoshimura, Keiji & Terashima, Mariko & Hozan, Daiki & Ebato, Takahito & Nomura, Yoshihiro & Ishii, Yasuhiro & Shirai, Kunio. (2000). Physical Properties of Shark Gelatin Compared with Pig Gelatin. Journal of agricultural and food chemistry. 48. 2023-7. 10.1021/jf990887m. (https://www.researchgate.net/publication/12429634_Physical_Properties_of_Shark_Gelatin_Compared_with_Pig_Gelatin)

(12) Paul C, Leser S, Oesser S. Significant Amounts of Functional Collagen Peptides Can Be Incorporated in the Diet While Maintaining Indispensable Amino Acid Balance. Nutrients. 2019 May 15;11(5):1079. doi: 10.3390/nu11051079. PMID: 31096622; PMCID: PMC6566836. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6566836/)

(13) Padayatty SJ, Levine M. Vitamin C: the known and the unknown and Goldilocks. Oral Dis. 2016 Sep;22(6):463-93. doi: 10.1111/odi.12446. Epub 2016 Apr 14. PMID: 26808119; PMCID: PMC4959991. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4959991/)

(14) Murad S, Grove D, Lindberg KA, Reynolds G, Sivarajah A, Pinnell SR. Regulation of collagen synthesis by ascorbic acid. Proc Natl Acad Sci U S A. 1981 May;78(5):2879-82. doi: 10.1073/pnas.78.5.2879. PMID: 6265920; PMCID: PMC319462. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC319462/)

(15) Kahan V, Andersen ML, Tomimori J, Tufik S. Stress, immunity and skin collagen integrity: evidence from animal models and clinical conditions. Brain Behav Immun. 2009 Nov;23(8):1089-95. doi: 10.1016/j.bbi.2009.06.002. Epub 2009 Jun 10. PMID: 19523511. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19523511/)

(16) Overbeek SA, Braber S, Koelink PJ, Henricks PA, Mortaz E, LoTam Loi AT, Jackson PL, Garssen J, Wagenaar GT, Timens W, Koenderman L, Blalock JE, Kraneveld AD, Folkerts G. Cigarette smoke-induced collagen destruction; key to chronic neutrophilic airway inflammation? PLoS One. 2013;8(1):e55612. doi: 10.1371/journal.pone.0055612. Epub 2013 Jan 31. Erratum in: PLoS One. 2013;8(10). doi:10.1371/annotation/0faf4c12-4fd4-474c-b5a4-16e49370aff3. PMID: 23383243; PMCID: PMC3561332. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3561332/)

(17) Jariashvili K, Madhan B, Brodsky B, Kuchava A, Namicheishvili L, Metreveli N. UV damage of collagen: insights from model collagen peptides. Biopolymers. 2012 Mar;97(3):189-98. doi: 10.1002/bip.21725. Epub 2011 Oct 15. PMID: 22002434; PMCID: PMC3299808. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3299808/)

(18) Pérez-Tamayo R. Pathology of collagen degradation. A review. Am J Pathol. 1978 Aug;92(2):508-66. PMID: 209693; PMCID: PMC2018293. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2018293/)

(19) Marcos-Garcés V, Molina Aguilar P, Bea Serrano C, García Bustos V, Benavent Seguí J, Ferrández Izquierdo A, Ruiz-Saurí A. Age-related dermal collagen changes during development, maturation and ageing – a morphometric and comparative study. J Anat. 2014 Jul;225(1):98-108. doi: 10.1111/joa.12186. Epub 2014 Apr 23. PMID: 24754576; PMCID: PMC4089350. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4089350/)

(20) Stevenson S, Thornton J. Effect of estrogens on skin aging and the potential role of SERMs. Clin Interv Aging. 2007;2(3):283-97. doi: 10.2147/cia.s798. PMID: 18044179; PMCID: PMC2685269. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2685269/)

(21) Barzideh, Zoha & Latiff, Aishah & Gan, Chee-Yuen & Abedin, Md. Zainul & Karim, Alias. (2014). Functional properties of collagen hydrolysates from the jellyfish (Chrysaora sp.). Agro Food Industry Hi-Tech. 25. 27-32. (http://www.teknoscienze.com/getpdf.php?beginpage=29&endpage=35&filename=Contents/Riviste/PDF/AF4_2014_RGB.pdf&filetitle=Functional+properties+of+collagen+hydrolysates+from+the+jellyfish+(Chrysaora+sp.))

(22) DePhillipo NN, Aman ZS, Kennedy MI, Begley JP, Moatshe G, LaPrade RF. Efficacy of Vitamin C Supplementation on Collagen Synthesis and Oxidative Stress After Musculoskeletal Injuries: A Systematic Review. Orthop J Sports Med. 2018 Oct 25;6(10):2325967118804544. doi: 10.1177/2325967118804544. PMID: 30386805; PMCID: PMC6204628. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6204628/)

(23) Chaturvedi VK, Agarwal S, Gupta KK, Ramteke PW, Singh MP. Medicinal mushroom: boon for therapeutic applications. 3 Biotech. 2018 Aug;8(8):334. doi: 10.1007/s13205-018-1358-0. Epub 2018 Jul 23. PMID: 30073119; PMCID: PMC6056353. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6056353/)

(24) Bello AE, Oesser S. Collagen hydrolysate for the treatment of osteoarthritis and other joint disorders: a review of the literature. Curr Med Res Opin. 2006 Nov;22(11):2221-32. doi: 10.1185/030079906X148373. PMID: 17076983. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17076983/)

(25) Lian C, Wang X, Qiu X, Wu Z, Gao B, Liu L, Liang G, Zhou H, Yang X, Peng Y, Liang A, Xu C, Huang D, Su P. Collagen type II suppresses articular chondrocyte hypertrophy and osteoarthritis progression by promoting integrin β1-SMAD1 interaction. Bone Res. 2019 Mar 6;7:8. doi: 10.1038/s41413-019-0046-y. PMID: 30854241; PMCID: PMC6403405. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6403405/)

(26) Unnanuntana A, Rebolledo BJ, Khair MM, DiCarlo EF, Lane JM. Diseases affecting bone quality: beyond osteoporosis. Clin Orthop Relat Res. 2011 Aug;469(8):2194-206. doi: 10.1007/s11999-010-1694-9. PMID: 21107923; PMCID: PMC3126973. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3126973/)

(27) Takeda S, Park JH, Kawashima E, Ezawa I, Omi N. Hydrolyzed collagen intake increases bone mass of growing rats trained with running exercise. J Int Soc Sports Nutr. 2013 Aug 6;10(1):35. doi: 10.1186/1550-2783-10-35. PMID: 23914839; PMCID: PMC3750261. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3750261/)

(28) Miedel EL, Brisson BK, Hamilton T, Gleason H, Swain GP, Lopas L, Dopkin D, Perosky JE, Kozloff KM, Hankenson KD, Volk SW. Type III collagen modulates fracture callus bone formation and early remodeling. J Orthop Res. 2015 May;33(5):675-84. doi: 10.1002/jor.22838. Epub 2015 Mar 8. PMID: 25626998; PMCID: PMC4406871. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4406871/)

(29) Argyrou C, Karlafti E, Lampropoulou-Adamidou K, Tournis S, Makris K, Trovas G, Dontas I, Triantafyllopoulos IK. Effect of calcium and vitamin D supplementation with and without collagen peptides on bone turnover in postmenopausal women with osteopenia. J Musculoskelet Neuronal Interact. 2020 Mar 3;20(1):12-17. PMID: 32131366; PMCID: PMC7104583. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7104583/)

(30) Elam ML, Johnson SA, Hooshmand S, Feresin RG, Payton ME, Gu J, Arjmandi BH. A calcium-collagen chelate dietary supplement attenuates bone loss in postmenopausal women with osteopenia: a randomized controlled trial. J Med Food. 2015 Mar;18(3):324-31. doi: 10.1089/jmf.2014.0100. Epub 2014 Oct 14. PMID: 25314004. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25314004/)

(31) Martin-Bautista E, Martin-Matillas M, Martin-Lagos JA, Miranda-Leon MT, Muñoz-Torres M, Ruiz-Requena E, Rivero M, Quer J, Puigdueta I, Campoy C. A nutritional intervention study with hydrolyzed collagen in pre-pubertal spanish children: influence on bone modeling biomarkers. J Pediatr Endocrinol Metab. 2011;24(3-4):147-53. doi: 10.1515/jpem.2011.009. PMID: 21648282. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21648282/)

(32) Sperber AD, Bangdiwala SI, Drossman DA, Ghoshal UC, Simren M, Tack J, Whitehead WE, Dumitrascu DL, Fang X, Fukudo S, Kellow J, Okeke E, Quigley EMM, Schmulson M, Whorwell P, Archampong T, Adibi P, Andresen V, Benninga MA, Bonaz B, Bor S, Fernandez LB, Choi SC, Corazziari ES, Francisconi C, Hani A, Lazebnik L, Lee YY, Mulak A, Rahman MM, Santos J, Setshedi M, Syam AF, Vanner S, Wong RK, Lopez-Colombo A, Costa V, Dickman R, Kanazawa M, Keshteli AH, Khatun R, Maleki I, Poitras P, Pratap N, Stefanyuk O, Thomson S, Zeevenhooven J, Palsson OS. Worldwide Prevalence and Burden of Functional Gastrointestinal Disorders, Results of Rome Foundation Global Study. Gastroenterology. 2020 Apr 12:S0016-5085(20)30487-X. doi: 10.1053/j.gastro.2020.04.014. Epub ahead of print. PMID: 32294476. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32294476/)

(33) Alatab, Sudabeh & Sepanlou, Sadaf & Ikuta, Kevin & Vahedi, Homayoon & Bisignano, Catherine & Safiri, Saeid & Sadeghi, Anahita & Nixon, Molly & Abdoli, Amir & Abolhassani, Hassan & Alipour, Vahid & Almadi, Majid & Almasi-Hashiani, Amir & Anushiravani, Amir & Arabloo, Jalal & Atique, Suleman & Awasthi, Ashish & Badawi, Alaa & Baig, Atif & Naghavi, Mohsen. (2020). The global, regional, and national burden of inflammatory bowel disease in 195 countries and territories, 1990–2017: a systematic analysis for the Global Burden of Disease Study 2017. The Lancet Gastroenterology & Hepatology. 5. 17-30. 10.1016/S2468-1253(19)30333-4. (https://www.researchgate.net/publication/336712608_The_global_regional_and_national_burden_of_inflammatory_bowel_disease_in_195_countries_and_territories_1990-2017_a_systematic_analysis_for_the_Global_Burden_of_Disease_Study_2017)

(34) Nemati S, Teimourian S. An Overview of Inflammatory Bowel Disease: General Consideration and Genetic Screening Approach in Diagnosis of Early Onset Subsets. Middle East J Dig Dis. 2017 Apr;9(2):69-80. doi: 10.15171/mejdd.2017.54. PMID: 28638582; PMCID: PMC5471105. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5471105/)

(35) Li W, Sun K, Ji Y, Wu Z, Wang W, Dai Z, Wu G. Glycine Regulates Expression and Distribution of Claudin-7 and ZO-3 Proteins in Intestinal Porcine Epithelial Cells. J Nutr. 2016 May;146(5):964-9. doi: 10.3945/jn.115.228312. Epub 2016 Mar 30. PMID: 27029941. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27029941/)

(36) Howard A, Tahir I, Javed S, Waring SM, Ford D, Hirst BH. Glycine transporter GLYT1 is essential for glycine-mediated protection of human intestinal epithelial cells against oxidative damage. J Physiol. 2010 Mar 15;588(Pt 6):995-1009. doi: 10.1113/jphysiol.2009.186262. Epub 2010 Feb 1. PMID: 20123783; PMCID: PMC2849964. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20123783/)

(37) Wu G, Bazer FW, Burghardt RC, Johnson GA, Kim SW, Knabe DA, Li P, Li X, McKnight JR, Satterfield MC, Spencer TE. Proline and hydroxyproline metabolism: implications for animal and human nutrition. Amino Acids. 2011 Apr;40(4):1053-63. doi: 10.1007/s00726-010-0715-z. Epub 2010 Aug 10. PMID: 20697752; PMCID: PMC3773366. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3773366/)

(38) Rao R, Samak G. Role of Glutamine in Protection of Intestinal Epithelial Tight Junctions. J Epithel Biol Pharmacol. 2012 Jan;5(Suppl 1-M7):47-54. doi: 10.2174/1875044301205010047. PMID: 25810794; PMCID: PMC4369670. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4369670/)

(39) Dai ZL, Li XL, Xi PB, Zhang J, Wu G, Zhu WY. L-Glutamine regulates amino acid utilization by intestinal bacteria. Amino Acids. 2013 Sep;45(3):501-12. doi: 10.1007/s00726-012-1264-4. Epub 2012 Mar 24. PMID: 22451274. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22451274/)

(40) Cole MA, Quan T, Voorhees JJ, Fisher GJ. Extracellular matrix regulation of fibroblast function: redefining our perspective on skin aging. J Cell Commun Signal. 2018 Mar;12(1):35-43. doi: 10.1007/s12079-018-0459-1. Epub 2018 Feb 17. PMID: 29455303; PMCID: PMC5842211.

(41) Proksch E, Segger D, Degwert J, Schunck M, Zague V, Oesser S. Oral supplementation of specific collagen peptides has beneficial effects on human skin physiology: a double-blind, placebo-controlled study. Skin Pharmacol Physiol. 2014;27(1):47-55. doi: 10.1159/000351376. Epub 2013 Aug 14. PMID: 23949208.)

(42) Glynis A. A Double-blind, Placebo-controlled Study Evaluating the Efficacy of an Oral Supplement in Women with Self-perceived Thinning Hair. J Clin Aesthet Dermatol. 2012 Nov;5(11):28-34. PMID: 23198010; PMCID: PMC3509882. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3509882/)

(43) Varani J, Dame MK, Rittie L, et al. Decreased collagen production in chronologically aged skin: roles of age-dependent alteration in fibroblast function and defective mechanical stimulation. Am J Pathol. 2006;168(6):1861-1868. doi:10.2353/ajpath.2006.051302 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16723701/)

(44) Dumas M, Chaudagne C, Bonté F, Meybeck A. In vitro biosynthesis of type I and III collagens by human dermal fibroblasts from donors of increasing age. Mech Ageing Dev. 1994;73(3):179-187. doi:10.1016/0047-6374(94)90050-7 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8057688/)

(45) Quan T, Shao Y, He T, Voorhees JJ, Fisher GJ. Reduced expression of connective tissue growth factor (CTGF/CCN2) mediates collagen loss in chronologically aged human skin. J Invest Dermatol. 2010;130(2):415-424. doi:10.1038/jid.2009.224 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19641518/)

(46) Baroni Edo R, Biondo-Simões Mde L, Auersvald A, et al. Influence of aging on the quality of the skin of white women: the role of collagen. Acta Cir Bras. 2012;27(10):736-740. doi:10.1590/s0102-86502012001000012 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23033137/)

(47) Zhang H, Pan D, Dong Y, et al. Transdermal permeation effect of collagen hydrolysates of deer sinew on mouse skin, ex vitro, and antioxidant activity, increased type I collagen secretion of percutaneous proteins in NIH/3T3 cells. J Cosmet Dermatol. 2020;19(2):519-528. doi:10.1111/jocd.13041 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31219234/)

(48) Choi YL, Park EJ, Kim E, Na DH, Shin YH. Dermal Stability and In Vitro Skin Permeation of Collagen Pentapeptides (KTTKS and palmitoyl-KTTKS). Biomol Ther (Seoul). 2014 Jul;22(4):321-7. doi: 10.4062/biomolther.2014.053. PMID: 25143811; PMCID: PMC4131521. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4131521/)

(49) Choi FD, Sung CT, Juhasz ML, Mesinkovsk NA. Oral Collagen Supplementation: A Systematic Review of Dermatological Applications. J Drugs Dermatol. 2019 Jan 1;18(1):9-16. PMID: 30681787. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30681787/)

(50) Czajka A, Kania EM, Genovese L, Corbo A, Merone G, Luci C, Sibilla S. Daily oral supplementation with collagen peptides combined with vitamins and other bioactive compounds improves skin elasticity and has a beneficial effect on joint and general wellbeing. Nutr Res. 2018 Sep;57:97-108. doi: 10.1016/j.nutres.2018.06.001. Epub 2018 Jun 9. PMID: 30122200. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30122200/)

(51) Oefner CM, Sharkey A, Gardner L, Critchley H, Oyen M, Moffett A. Collagen type IV at the fetal-maternal interface. Placenta. 2015;36(1):59-68. doi:10.1016/j.placenta.2014.10.012 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25465704/)

(52) Khoshnoodi J, Pedchenko V, Hudson BG. Mammalian collagen IV. Microsc Res Tech. 2008 May;71(5):357-70. doi: 10.1002/jemt.20564. PMID: 18219669; PMCID: PMC4788096. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4788096/)

(53) Tong M, Abrahams VM. Immunology of the Placenta. Obstet Gynecol Clin North Am. 2020;47(1):49-63. doi:10.1016/j.ogc.2019.10.006 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32008671/)

(54) Fu Q, Tao Y, Piao H, Du MR, Li DJ. Trophoblasts and decidual stromal cells regulate decidual NK cell functions via interaction between collagen and LAIR-1. Am J Reprod Immunol. 2014;71(4):368-378. doi:10.1111/aji.12211 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24548186/)

(55) House M, Kaplan DL, Socrate S. Relationships between mechanical properties and extracellular matrix constituents of the cervical stroma during pregnancy. Semin Perinatol. 2009 Oct;33(5):300-7. doi: 10.1053/j.semperi.2009.06.002. PMID: 19796726; PMCID: PMC2774809. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2774809/)

(56) Leppert PC. Anatomy and physiology of cervical ripening. Clin Obstet Gynecol. 1995;38(2):267-279. doi:10.1097/00003081-199506000-00009 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7554594/)

(57) Korgavkar K, Wang F. Stretch marks during pregnancy: a review of topical prevention. Br J Dermatol. 2015;172(3):606-615. doi:10.1111/bjd.13426 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25255817/)

(58) Piérard-Franchimont C, Peters S, Hermanns JF, Lesuisse M, Saint-Léger D, Piérard GE. Les vergetures, leurs couleurs et leur mécanobiologie [Striae distensae, colors and mechanobiology]. Rev Med Liege. 2014;69(3):151-154. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24830215/)

(59) (6) Wang F, Calderone K, Smith NR, et al. Marked disruption and aberrant regulation of elastic fibres in early striae gravidarum. Br J Dermatol. 2015;173(6):1420-1430. doi:10.1111/bjd.14027 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26179468/)

(60) Soltanipour F, Delaram M, Taavoni S, Haghani H. The effect of olive oil and the Saj® cream in prevention of striae gravidarum: A randomized controlled clinical trial. Complement Ther Med. 2014;22(2):220-225. doi:10.1016/j.ctim.2013.11.011 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24731892/)

(61) Al-Himdani S, Ud-Din S, Gilmore S, Bayat A. Striae distensae: a comprehensive review and evidence-based evaluation of prophylaxis and treatment. Br J Dermatol. 2014;170(3):527-547. doi:10.1111/bjd.12681 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24125059/)

(62) McAvoy BR. No evidence for topical preparations in preventing stretch marks in pregnancy. Br J Gen Pract. 2013;63(609):212. doi:10.3399/bjgp13X665431(https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23540474/

(63) Schunck M, Zague V, Oesser S, Proksch E. Dietary Supplementation with Specific Collagen Peptides Has a Body Mass Index-Dependent Beneficial Effect on Cellulite Morphology. J Med Food. 2015 Dec;18(12):1340-8. doi: 10.1089/jmf.2015.0022. Epub 2015 Nov 12. PMID: 26561784; PMCID: PMC4685482. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4685482/)

(64) Schnutenhaus S, Doering I, Dreyhaupt J, Rudolph H, Luthardt RG. Alveolar ridge preservation with a collagen material: a randomized controlled trial. J Periodontal Implant Sci. 2018 Aug 31;48(4):236-250. doi: 10.5051/jpis.2018.48.4.236. PMID: 30202607; PMCID: PMC6125670. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30202607/)

(65) Sbricoli L, Guazzo R, Annunziata M, Gobbato L, Bressan E, Nastri L. Selection of Collagen Membranes for Bone Regeneration: A Literature Review. Materials (Basel). 2020 Feb 9;13(3):786. doi: 10.3390/ma13030786. PMID: 32050433; PMCID: PMC7040903. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7040903/)

(66) https://www.bzaek.de/fileadmin/PDFs/dms/Zusammenfassung_DMS_V.pdf

(67) Al-Majid A, Alassiri S, Rathnayake N, Tervahartiala T, Gieselmann DR, Sorsa T. Matrix Metalloproteinase-8 as an Inflammatory and Prevention Biomarker in Periodontal and Peri-Implant Diseases. Int J Dent. 2018 Sep 16;2018:7891323. doi: 10.1155/2018/7891323. PMID: 30305812; PMCID: PMC6165625. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6165625/)

(68) Wilensky A, Mizraji G, Tabib Y, Sharawi H, Hovav AH. Analysis of Leukocytes in Oral Mucosal Tissues. Methods Mol Biol. 2017;1559:267-278. doi: 10.1007/978-1-4939-6786-5_18. PMID: 28063050. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28063050/)

(69) Kawai N, Sakai N, Okuro M, Karakawa S, Tsuneyoshi Y, Kawasaki N, Takeda T, Bannai M, Nishino S. The sleep-promoting and hypothermic effects of glycine are mediated by NMDA receptors in the suprachiasmatic nucleus. Neuropsychopharmacology. 2015 May;40(6):1405-16. doi: 10.1038/npp.2014.326. Epub 2014 Dec 23. PMID: 25533534; PMCID: PMC4397399. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4397399/)

(70) Goodall S, Grandison AS, Jauregi PJ, Price J. Selective separation of the major whey proteins using ion exchange membranes. J Dairy Sci. 2008;91(1):1-10. doi:10.3168/jds.2007-0539 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18096919/)

(71) Neyestani TR, Djalali M, Pezeshki M. Isolation of alpha-lactalbumin, beta-lactoglobulin, and bovine serum albumin from cow’s milk using gel filtration and anion-exchange chromatography including evaluation of their antigenicity. Protein Expr Purif. 2003;29(2):202-208. doi:10.1016/s1046-5928(03)00015-9 (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12767810/)

(72) Tak YJ, Kim YJ, Lee JG, Yi YH, Cho YH, Kang GH, Lee SY. Effect of Oral Ingestion of Low-Molecular Collagen Peptides Derived from Skate (Raja Kenojei) Skin on Body Fat in Overweight Adults: A Randomized, Double-Blind, Placebo-Controlled Trial. Mar Drugs. 2019 Mar 7;17(3):157. doi: 10.3390/md17030157. PMID: 30866485; PMCID: PMC6471368. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6471368/)

(73) Mullins RJ, Richards C, Walker T. Allergic reactions to oral, surgical and topical bovine collagen. Anaphylactic risk for surgeons. Aust N Z J Ophthalmol. 1996 Aug;24(3):257-60. doi: 10.1111/j.1442-9071.1996.tb01589.x. PMID: 8913129. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8913129/)

(74) Niinimäki A, Niinimäki M, Mäkinen-Kiljunen S, Hannuksela M. Contact urticaria from protein hydrolysates in hair conditioners. Allergy. 1998 Nov;53(11):1078-82. doi: 10.1111/j.1398-9995.1998.tb03818.x. PMID: 9860241. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9860241/)

(75) Clark KL, Sebastianelli W, Flechsenhar KR, Aukermann DF, Meza F, Millard RL, Deitch JR, Sherbondy PS, Albert A. 24-Week study on the use of collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain. Curr Med Res Opin. 2008 May;24(5):1485-96. doi: 10.1185/030079908×291967. Epub 2008 Apr 15. PMID: 18416885. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18416885/)

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